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万見
- PDB-1rl4: Plasmodium falciparum peptide deformylase complex with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rl4
タイトルPlasmodium falciparum peptide deformylase complex with inhibitor
要素formylmethionine deformylase
キーワードHYDROLASE / crystal engineering / drug design / malaria / PDF / peptide deformylase / Plasmodium
機能・相同性
機能・相同性情報


apicoplast / N-terminal protein amino acid modification / peptide deformylase / peptide deformylase activity / co-translational protein modification / ferrous iron binding / translation / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptide Deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase superfamily / Polypeptide deformylase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BL5 / Chem-BRR / : / Peptide deformylase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Robien, M.A. / Nguyen, K.T. / Kumar, A. / Hirsh, I. / Turley, S. / Pei, D. / Hol, W.G.J.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: An improved crystal form of Plasmodium falciparum peptide deformylase.
著者: Robien, M.A. / Nguyen, K.T. / Kumar, A. / Hirsh, I. / Turley, S. / Pei, D. / Hol, W.G.J.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystals of Peptide Deformylase from Plasmodium falciparum Reveal Critical Characteristics of the Active Site for Drug Design
著者: Kumar, A. / Nguyen, K.T. / Srivathsan, S. / Ornstein, B. / Turley, S. / Hirsh, I. / Pei, D. / Hol, W.G.J.
履歴
登録2003年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN AS DISCUSSED IN REFERENCE 1 (ROBIEN ET AL, PROTEIN SCIENCE), THE MODEL CHOSEN FOR BL5, ...HETEROGEN AS DISCUSSED IN REFERENCE 1 (ROBIEN ET AL, PROTEIN SCIENCE), THE MODEL CHOSEN FOR BL5, PARTICULARLY IN THE ATOMS LINKING THE TWO HALVES OF THIS MOLECULE, WAS CHOSEN BASED ON THE ELECTRON DENSITY FEATURE USING OMIT MAPS. FROM THE PROTEIN SCIENCE MANUSCRIPT: ALTHOUGH THE IDENTITY OF THE LINKER ATOMS ARE UNKNOWN, A LINEAR -CH2-NH-NH-CH2- CHAIN IS APPROXIMATELY THE CORRECT SIZE. BECAUSE OF THE UNCERTAINTY PERTAINING TO THE LINKER, THE MODEL CHOSEN FOR THE LINKER SHOULD BE CONSIDERED AS EXPLORATORY AND PROVISIONAL, RATHER THAN CONCLUSIVE. WATERS 701-753 AND 801-818, CO 301, BRR 401, AND BL5 501 ARE ASSOCIATED WITH CHAIN A. WATERS 1701-1753 AND 901-953, CO 1301, BRR 1401, AND BL5 1501 ARE ASSOCIATED WITH CHAIN B.
Remark 999SEQUENCE THE NUMBERING OF RESIDUES IS BASED ON THE FULL SEQUENCE OF THE P.FALCIPARUM PDF PROTEIN, ...SEQUENCE THE NUMBERING OF RESIDUES IS BASED ON THE FULL SEQUENCE OF THE P.FALCIPARUM PDF PROTEIN, WHICH HAS A LARGE N-TERMINAL (APICOPLAST TARGETING) SIGNAL SEQUENCE, WHICH IS TRUNCATED IN VIVO IN THE PROCESS OF TRANSPORT INTO THE APICOPLAST ORGANELLE. A CONSTRUCT WITH AN N-TERMINAL 57 RESIDUE TRUNCATION WAS EXPRESSED IN E COLI FOR THIS STUDY. THE C-TERMINAL SEQUENCE USED IN THIS STUDY DIFFERS FROM THAT USED FOR PDB ENTRY 1JYM BY THE DELETION OF THREE RESIDUES (-EEP-) JUST PRIOR TO THE -LEHHHHHH OF THE HEXAHISTADINE TAG. THIS MODIFICATION WAS UNDERTAKEN AS A SUCCESSFUL EFFORT OF CRYSTAL ENGINEERING TO AVOID A NETWORK OF UNDESIRABLE CRYSTAL CONTACTS IN THE PREVIOUS STUDY. THE SEQUENCE OF P. FALCIPARUM PDF IN THIS DEPOSITION INCLUDES TWO SINGLE AMINO ACID CORRECTIONS TO THE SEQUENCE REPORTED IN THE ORIGINAL DEPOSITION (1JYM) OF P. FALCIPARUM PDF. RESIDUES GLU81 AND PRO160 HAD BEEN INADVERTENTLY NOT INCLUDED IN THE SEQUENCE USED DURING THE TRACING OF THE ELECTRON DENSITY OF THE ORIGINAL STUDY. THE RESIDUE NUMBERING OF THIS DEPOSITION REFLECTS THE MODIFIED, CORRECTED SEQUENCE INFORMATION, AND NOW AGREES WITH THE SEQUENCE DATA DERIVED FROM THE DEPOSITED P. FALCIPARUM GENOME.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: formylmethionine deformylase
B: formylmethionine deformylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4308
ポリマ－44,5442
非ポリマー1,8866
水2,504139
1
A: formylmethionine deformylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2154
ポリマ－22,2721
非ポリマー9433
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: formylmethionine deformylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2154
ポリマ－22,2721
非ポリマー9433
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.317, 102.317, 118.339
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B
91A
101B
111A
121B
131A
141B
151A
161B
171A
181B
191A
201B
211A
221B
231A
241B
251A
261B
271A
281A
291A
301A
12A
22B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ILEILEASPASP5AA67 - 7211 - 16
211ILEILEASPASP5BB67 - 7211 - 16
321PROPROVALVAL2AA73 - 12117 - 65
421PROPROVALVAL2BB73 - 12117 - 65
531ILEILESERSER2AA136 - 14680 - 90
631ILEILESERSER2BB136 - 14680 - 90
741LEULEULEULEU4AA14791
841LEULEULEULEU4BB14791
951VALVALCYSCYS2AA148 - 15692 - 100
1051VALVALCYSCYS2BB148 - 15692 - 100
1161LEULEULEULEU6AA157101
1261LEULEULEULEU6BB157101
1371SERSERPHEPHE2AA158 - 159102 - 103
1471SERSERPHEPHE2BB158 - 159102 - 103
1581PROPROILEILE4AA160 - 162104 - 106
1681PROPROILEILE4BB160 - 162104 - 106
1791GLUGLUGLUGLU2AA163 - 167107 - 111
1891GLUGLUGLUGLU2BB163 - 167107 - 111
19101ARGARGARGARG5AA168112
20101ARGARGARGARG5BB168112
21111PROPROILEILE2AA169 - 171113 - 115
22111PROPROILEILE2BB169 - 171113 - 115
23121VALVALILEILE6AA172 - 174116 - 118
24121VALVALILEILE6BB172 - 174116 - 118
25131SERSERLYSLYS2AA175 - 211119 - 155
26131SERSERLYSLYS2BB175 - 211119 - 155
27141COCOBL5BL52AC - E301 - 501
28141COCOBL5BL52A - BC - H301 - 1501
29151HOHHOHHOHHOH4AI701 - 753
30151HOHHOHHOHHOH4A - BI - J701 - 1753
112METMETASPASP5AA212 - 230156 - 174
212METMETLYSLYS5BB212 - 232156 - 176

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 formylmethionine deformylase


分子量: 22271.871 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: PDF / プラスミド: pET29b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8I372, EC: 3.5.1.31
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-BRR / (2R)-2-{[FORMYL(HYDROXY)AMINO]METHYL}HEXANOIC ACID


分子量: 189.209 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO4
#4: 化合物 ChemComp-BL5 / 2-{N'-[2-(5-AMINO-1-PHENYLCARBAMOYL-PENTYLCARBAMOYL)-HEXYL]-HYDRAZINOMETHYL}-HEXANOIC ACID(5-AMINO-1-PHENYLCARBAMOYL-PENTYL)-AMIDE


分子量: 694.950 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H62N8O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.35 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: sodium monobasic phosphate, potassium dibasic phosphate, lithium sulfate, CAPS, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMHEPES1droppH6.0
210 mM1dropNaCl
36.8 mg/mlprotein1drop
41.2 M1reservoirNaH2PO4
50.8 M1reservoirK2HPO4
60.2 M1reservoirLi2SO4
70.1 MCAPS1reservoirpH6.1

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月17日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→41.6 Å / Num. obs: 36742 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 33.9 Å2 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.18→2.3 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 5325 / Rsym value: 0.714 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 230882 / Rmerge(I) obs: 0.111
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.24 Å / Rmerge(I) obs: 0.714

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JYM

1jym


解像度: 2.18→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 2.829 / SU ML: 0.073 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.134
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2122 1811 4.9 %RANDOM
Rwork0.1973 ---
all0.19806 36594 --
obs0.19806 36594 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.587 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2555 0 128 139 2822
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222728
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3132.0023643
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8725306
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2400
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021966
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.31279
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2190.5134
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0140.52
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.334
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3040.514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.44241556
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.31482539
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.72781172
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.397121104
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1466tight positional0.040.05
1655medium positional0.270.5
276medium positional0.470.5
163loose positional0.445
284loose positional1.35
1466tight thermal0.451
1655medium thermal1.443
276medium thermal1.183
163loose thermal3.0510
284loose thermal5.5610
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.236 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.272 122
Rwork0.251 2550
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.214 / Rfactor Rwork: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.315
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.098
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.18 Å / 最低解像度: 2.24 Å / Rfactor Rfree: 0.275

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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