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万見
- PDB-1rjx: Human PLASMINOGEN CATALYTIC DOMAIN, K698M MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rjx
タイトルHuman PLASMINOGEN CATALYTIC DOMAIN, K698M MUTANT
要素Plasminogen
キーワードHYDROLASE / microplasminogen / plasminogen activation / streptokinase
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / tissue regeneration / protein antigen binding / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis ...plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / tissue regeneration / protein antigen binding / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis / Dissolution of Fibrin Clot / myoblast differentiation / negative regulation of cell-substrate adhesion / biological process involved in interaction with symbiont / labyrinthine layer blood vessel development / muscle cell cellular homeostasis / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / kinase binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / protease binding / collagen-containing extracellular matrix / endopeptidase activity / blood microparticle / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily ...Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Terzyan, S. / Wakeham, N. / Zhai, P. / Rodgers, K. / Zhang, X.C.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2004
タイトル: Characterization of Lys-698 to met substitution in human plasminogen catalytic domain
著者: Terzyan, S. / Wakeham, N. / Zhai, P. / Rodgers, K. / Zhang, X.C.
履歴
登録2003年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Plasminogen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8069
ポリマ－27,0371
非ポリマー7698
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Plasminogen
ヘテロ分子
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)667,334216
ポリマ－648,88924
非ポリマー18,444192
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-x+2,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_755-x+2,y,-z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
crystal symmetry operation5_654z+1,x,y-11
crystal symmetry operation6_676z+1,-x+2,-y+11
crystal symmetry operation7_674-z+1,-x+2,y-11
crystal symmetry operation8_656-z+1,x,-y+11
crystal symmetry operation9_564y,z+1,x-11
crystal symmetry operation10_766-y+2,z+1,-x+11
crystal symmetry operation11_566y,-z+1,-x+11
crystal symmetry operation12_764-y+2,-z+1,x-11
crystal symmetry operation13_555y,x,-z1
crystal symmetry operation14_775-y+2,-x+2,-z1
crystal symmetry operation15_575y,-x+2,z1
crystal symmetry operation16_755-y+2,x,z1
crystal symmetry operation17_566x,z+1,-y+11
crystal symmetry operation18_764-x+2,z+1,y-11
crystal symmetry operation19_766-x+2,-z+1,-y+11
crystal symmetry operation20_564x,-z+1,y-11
crystal symmetry operation21_656z+1,y,-x+11
crystal symmetry operation22_674z+1,-y+2,x-11
crystal symmetry operation23_654-z+1,y,x-11
crystal symmetry operation24_676-z+1,-y+2,-x+11
Buried area101100 Å2
ΔGint-2928 kcal/mol
Surface area192110 Å2
手法PISA
3
B: Plasminogen
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,83354
ポリマ－162,2226
非ポリマー4,61148
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_656-z+1,x,-y+11
crystal symmetry operation11_566y,-z+1,-x+11
crystal symmetry operation38_665-y+3/2,-x+3/2,-z+1/21
crystal symmetry operation42_654-x+3/2,z+1/2,y-1/21
crystal symmetry operation46_564z+1/2,-y+3/2,x-1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)158.396, 158.396, 158.396
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number211
Space group name H-MI432

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要素

#1: タンパク質 Plasminogen


分子量: 27037.061 Da / 分子数: 1 / 断片: Serine Protease CATALYTIC DOMAIN / 変異: K698M, R561A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood / 遺伝子: PLG / プラスミド: pet11 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00747, plasmin
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 293 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Li2SO4, Na citrate, pH 5.6, hanging drop, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.0
30.4 Murea1drop
41.0 M1reservoirLi2SO4
50.1 Msodium citrate1reservoirpH5.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年2月15日 / 詳細: Blue Osmic optics
放射モノクロメーター: Osmic optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45.725 Å / Num. obs: 15398 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 39.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 1507 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 2.32 Å / 最低解像度: 50 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.32 Å / % possible obs: 100 % / Num. unique obs: 1507

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DDJ

1ddj


解像度: 2.3→45.725 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: R-free / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1058 6 %RANDOM
Rwork0.194 ---
all-16771 --
obs-14771 95 %-
溶媒の処理Bsol: 57.8587 Å2 / ksol: 0.373242 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→45.725 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1869 0 40 153 2062
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0117
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.63716
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.11.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.4982
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.732
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.92.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein.topprotein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water.topwater_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.topion.param
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.246
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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