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万見
- PDB-1rjf: Structure of PPM1, a leucine carboxy methyltransferase involved i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rjf
タイトルStructure of PPM1, a leucine carboxy methyltransferase involved in the regulation of protein phosphatase 2A activity
要素carboxy methyl transferase for protein phosphatase 2A catalytic subunit
キーワードTRANSFERASE / SAM dependent methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / [phosphatase 2A protein]-leucine-carboxy methyltransferase / protein C-terminal leucine carboxyl O-methyltransferase activity / protein-containing complex assembly / methylation / regulation of autophagy
類似検索 - 分子機能
Leucine carboxyl methyltransferase 1 / Methyltransferase Ppm1/Ppm2/Tcmp / Leucine carboxyl methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Leucine carboxyl methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Leulliot, N. / Quevillon-Cheruel, S. / Sorel, I. / de La Sierra-Gallay, I.L. / Collinet, B. / Graille, M. / Blondeau, K. / Bettache, N. / Poupon, A. / Janin, J. / van Tilbeurgh, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structure of protein phosphatase methyltransferase 1 (PPM1), a leucine carboxyl methyltransferase involved in the regulation of protein phosphatase 2A activity
著者: Leulliot, N. / Quevillon-Cheruel, S. / Sorel, I. / de La Sierra-Gallay, I.L. / Collinet, B. / Graille, M. / Blondeau, K. / Bettache, N. / Poupon, A. / Janin, J. / van Tilbeurgh, H.
履歴
登録2003年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: carboxy methyl transferase for protein phosphatase 2A catalytic subunit
B: carboxy methyl transferase for protein phosphatase 2A catalytic subunit
C: carboxy methyl transferase for protein phosphatase 2A catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,35511
ポリマ－115,7023
非ポリマー6538
水4,900272
1
A: carboxy methyl transferase for protein phosphatase 2A catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9085
ポリマ－38,5671
非ポリマー3404
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: carboxy methyl transferase for protein phosphatase 2A catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7243
ポリマ－38,5671
非ポリマー1562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: carboxy methyl transferase for protein phosphatase 2A catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7243
ポリマ－38,5671
非ポリマー1562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.395, 112.395, 162.848
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質 carboxy methyl transferase for protein phosphatase 2A catalytic subunit / PPM1p


分子量: 38567.438 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PPM1 / プラスミド: pET9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Xl-10 Gold
参照: UniProt: Q04081, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 15% PEG 8000, 0.1M K/NaPO4, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
濃度: 3 mg/ml / 一般名: protein

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月14日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→30 Å / Num. obs: 53908 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / % possible all: 86
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / 冗長度: 5.4 % / Num. measured all: 290033 / Rmerge(I) obs: 0.07

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 5.657 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.28 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23899 2738 5.1 %RANDOM
Rwork0.1829 ---
obs0.1857 51135 97.63 %-
all-51135 --
原子変位パラメータBiso mean: 31.998 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å20.35 Å20 Å2
2--0.71 Å20 Å2
3----1.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7836 0 36 272 8144
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.8
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.307 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.28 145
Rwork0.229 2849
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.239 / Rfactor Rwork: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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