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万見
- PDB-1rja: Solution Structure and Backbone Dynamics of the Nonreceptor Tyros... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rja
タイトルSolution Structure and Backbone Dynamics of the Nonreceptor Tyrosine Kinase PTK6/Brk SH2 Domain
要素Tyrosine-protein kinase 6
キーワードTRANSFERASE / Human protein tyrosine kinase-6 (PTK6/Brk) / Src homology 2(SH2) domain / Solution structure / Backbone dynamics
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Activates STAT3 / negative regulation of protein tyrosine kinase activity / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / intestinal epithelial cell differentiation / tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of growth / ERBB2 signaling pathway / PTK6 Expression / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation ...PTK6 Activates STAT3 / negative regulation of protein tyrosine kinase activity / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / intestinal epithelial cell differentiation / tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of growth / ERBB2 signaling pathway / PTK6 Expression / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / PTK6 Regulates Cell Cycle / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of cell cycle / cellular response to retinoic acid / ruffle / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of DNA replication / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Cytoprotection by HMOX1 / positive regulation of neuron projection development / Cyclin D associated events in G1 / cell migration / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / cell differentiation / protein phosphorylation / nuclear body / signaling receptor binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PTK6, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains ...PTK6, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-tyrosine kinase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Hong, E. / Shin, J. / Lee, W.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Solution Structure and Backbone Dynamics of the Non-receptor Protein-tyrosine Kinase-6 Src Homology 2 Domain
著者: Hong, E. / Shin, J. / Kim, H.I. / Lee, S.T. / Lee, W.
#1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2001
タイトル: Letter to the Editor: Complete sequence-specific 1H, 13C and 15N resonance assignments of the human PTK6 SH2 domain
著者: Hong, E. / Shin, J. / Bang, E. / Kim, M.H. / Lee, S.T. / Lee, W.
履歴
登録2003年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年8月10日Group: Source and taxonomy
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3641
ポリマ－11,3641
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase 6 / Breast tumor kinase / Tyrosine-protein kinase brk / PTK6/Brk


分子量: 11363.937 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13882, EC: 2.7.1.112

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
1333D 13C-separated NOESY
1443D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using triple-resonance NMR

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM SH2 domain U-15N; 50mM phospahte buffer NA; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM SH2 domain U-15N, 13C; 50mM phospahte buffer NA; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
31mM SH2 domain U-15N, 13C; 50mM phospahte buffer NA; 100% D2O100% D2O
41mM SH2 domain U-13C; 50mM phospahte buffer NA; 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Varian INOVAVarianINOVA5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Bruker Gmb.データ解析
NMRPipe1.8Delaglio, F.解析
Sparky3.106Goddard, T.D.データ解析
CNS1精密化
Insight II98MSI構造決定
精密化手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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