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- PDB-1rii: Crystal structure of phosphoglycerate mutase from M. Tuberculosis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rii
タイトルCrystal structure of phosphoglycerate mutase from M. Tuberculosis
要素2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase
キーワードISOMERASE / Phosphoglyerate Mutase / SH3 Domain Binding / Structural genomics / TBSGC / Protein Structure Initiative / PSI / TB Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


: / phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-dependent) / phosphoglycerate mutase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / protein-containing complex / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate mutase 1 / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase / 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Mueller, P. / Sawaya, M.R. / Chan, S. / Wu, Y. / Pashkova, I. / Perry, J. / Eisenberg, D. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2005
タイトル: The 1.70 angstroms X-ray crystal structure of Mycobacterium tuberculosis phosphoglycerate mutase.
著者: Muller, P. / Sawaya, M.R. / Pashkov, I. / Chan, S. / Nguyen, C. / Wu, Y. / Perry, L.J. / Eisenberg, D.
履歴
登録2003年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase
B: 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase
C: 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase
D: 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,4599
ポリマ-115,9994
非ポリマー4605
8,125451
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.914, 136.790, 65.929
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is the homotetramer formed by the chains A, B, C and D which forms the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase / Phosphoglyceromutase / PGAM / BPG-dependent PGAM / dPGM


分子量: 28999.678 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: GPMA, GPM, PGM, GPM1, RV0489, MT0508, MTCY20G9.15, MB0499
プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold (DE3) / 参照: UniProt: P0A5R6, UniProt: P9WIC9*PLUS, EC: 5.4.2.1
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 451 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.79 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7
詳細: 15% PEG 3350, 0.1M magnesium chloride, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 7.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月11日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→58.37 Å / Num. obs: 111293 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 21.33 Å2 / Rsym value: 0.0699 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.4548 / % possible all: 91.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SADABS(SHELDRICKデータ削減
GLRF位相決定
SHELXL-97精密化
SADABSV. 2003 (SHELDRICK)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5PGM
解像度: 1.7→58.37 Å / Num. parameters: 31673 / Num. restraintsaints: 31045 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED AT GEOMETRICALLY CALCULATED POSITIONS AND REFINED USING A RIDING MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2697 2664 2.5 %RANDOM
all0.2206 111293 --
obs0.2193 -98.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: Bulk solvent was treated following the Babinet-Principle refining two parameters, using the SWAT command in SHELXL.
原子変位パラメータBiso mean: 33.8 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 11 / Occupancy sum hydrogen: 6617 / Occupancy sum non hydrogen: 7846
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→58.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7368 0 30 451 7849
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.025
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.8 Å /
反射数%反射
Rfree409 -
obs-91.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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