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- PDB-1ri1: Structure and mechanism of mRNA cap (guanine N-7) methyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ri1
タイトルStructure and mechanism of mRNA cap (guanine N-7) methyltransferase
要素mRNA CAPPING ENZYME
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / rna / cap / m7G / messenger rna cap
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
mRNA cap guanine-N7 methyltransferase, eukaryotes / mRNA cap guanine-N7 methyltransferase / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase (EC 2.1.1.56) domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7-METHYL-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE-5'-GUANOSINE / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / mRNA cap guanine-N(7) methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Encephalitozoon cuniculi (ウサギエンケファリトゾーン)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散, 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fabrega, C. / Hausmann, S. / Shen, V. / Shuman, S. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: Structure and mechanism of mRNA cap (Guanine-n7) methyltransferase
著者: Fabrega, C. / Hausmann, S. / Shen, V. / Shuman, S. / Lima, C.D.
履歴
登録2003年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN 7mG and ribose are disordered leaving only a GTP modeled in the structure

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA CAPPING ENZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0123
ポリマ－34,8241
非ポリマー1,1882
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.644, 63.644, 112.443
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 mRNA CAPPING ENZYME / mRNA cap (guanine N-7) methyltransferase Ecm1


分子量: 34823.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Encephalitozoon cuniculi (ウサギエンケファリトゾーン)
遺伝子: ECU10_0380 / プラスミド: PSUMO-SMT3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: Q8SR66
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-GTG / 7-METHYL-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE-5'-GUANOSINE / MRNA CAP ANALOG N7-METHYL GPPPG


分子量: 803.440 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N10O18P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25
詳細: 1.2M Na/K tartrate, 50mM BIS/TRIS, 20mM DTT, pH 6.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
16.5 mg/mlprotein1drop
2220 mM1dropNaCl
320 mMTris-HCl1droppH8.0
41 mMbeta-mercaptoethanol1drop
51.2 Msodium/pootassium tartrate1reservoir
650 mMbis-tris1reservoirpH6.0
720 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 10841 / Num. obs: 10451 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 47.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / % possible all: 93.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 139600
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.3 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散, 多重同系置換
解像度: 2.5→19.68 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 1725937.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 480 5.2 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 9259 97.1 %-
all-9536 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.075 Å2 / ksol: 0.35419 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.95 Å24.65 Å20 Å2
2--2.95 Å20 Å2
3----5.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.31 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.56 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2061 0 58 58 2177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.891.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.772.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 81 5.6 %
Rwork0.309 1374 -
obs--94.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2GTP2.PARAMGTP2.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5SAH.PARAMSAH.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.21
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.36 / Rfactor Rwork: 0.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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