[日本語] English
万見
- PDB-1rhs: SULFUR-SUBSTITUTED RHODANESE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rhs
タイトルSULFUR-SUBSTITUTED RHODANESE
要素SULFUR-SUBSTITUTED RHODANESE
キーワードTRANSFERASE / RHODANESE / SULFURTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


rRNA transport / 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase activity / thiosulfate sulfurtransferase / thiosulfate sulfurtransferase activity / rRNA import into mitochondrion / 5S rRNA binding / mitochondrial matrix / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Sulfurtransferase TST/MPST-like / Rhodanese signature 1. / Rhodanese C-terminal signature. / Thiosulphate sulfurtransferase, conserved site / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily ...Sulfurtransferase TST/MPST-like / Rhodanese signature 1. / Rhodanese C-terminal signature. / Thiosulphate sulfurtransferase, conserved site / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiosulfate sulfurtransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.36 Å
データ登録者Zanotti, G. / Gliubich, F. / Colapietro, M. / Barba, L.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Structure of sulfur-substituted rhodanese at 1.36 A resolution.
著者: Gliubich, F. / Berni, R. / Colapietro, M. / Barba, L. / Zanotti, G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1979
タイトル: The Structure of Bovine Liver Rhodanese. II. The Active Site in the Sulfur-Substituted and the Sulfur-Free Enzyme
著者: Ploegman, J.H. / Drent, G. / Kalk, K.H. / Hol, W.G.
履歴
登録1997年7月16日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SULFUR-SUBSTITUTED RHODANESE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2411
ポリマ－33,2411
非ポリマー00
水7,332407
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)154.364, 49.312, 41.676
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.81, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 SULFUR-SUBSTITUTED RHODANESE


分子量: 33240.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P00586, thiosulfate sulfurtransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 7.6 / 詳細: pH 7.6
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.9 Mammonium sulfate1reservoir
230 mMsodium phosphate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE AREA DETECTOR / 日付: 1996年7月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.36→25 Å / Num. obs: 56060 / % possible obs: 74 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 1.3→1.4 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.33 / % possible all: 45
反射
*PLUS
Num. measured all: 131477
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.36 Å / 最低解像度: 1.43 Å / % possible obs: 45 % / Num. unique obs: 10176

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-93モデル構築
SHELXL-93精密化
XDSデータ削減
MARSCALEデータスケーリング
SHELXL-93位相決定
精密化解像度: 1.36→25 Å / Num. parameters: 24750 / Num. restraintsaints: 29262 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: SHELXL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2289 2792 5 %EVERY 5TH REFLECTION
all0.1694 5582 --
obs0.159 -74 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 8872 / Occupancy sum non hydrogen: 11056
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.36→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2327 0 0 407 2734
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-93 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 53034
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.2
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る