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- PDB-1rh6: Bacteriophage Lambda Excisionase (Xis)-DNA Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rh6
タイトルBacteriophage Lambda Excisionase (Xis)-DNA Complex
要素
  • 5'-D(*CP*TP*AP*TP*GP*TP*AP*GP*TP*CP*TP*GP*TP*TP*G)-3'
  • 5'-D(P*CP*AP*AP*CP*AP*GP*AP*CP*TP*AP*CP*AP*TP*AP*G)-3'
  • Excisionase
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Protein-DNA complex / DNA architectural protein / 'winged'-helix protein / phage excision / site-specific DNA recombination / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


provirus excision / DNA recombination / DNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Excisionase (Xis) protein / Excisionase-like / Excisionase-like superfamily / Excisionase-like protein / Multidrug-efflux Transporter Regulator; Chain: A; Domain 2 / Putative DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Excisionase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage lambda (λファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sam, M.D. / Cascio, D. / Johnson, R.C. / Clubb, R.T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of the excisionase-DNA complex from bacteriophage lambda.
著者: Sam, M.D. / Cascio, D. / Johnson, R.C. / Clubb, R.T.
履歴
登録2003年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年5月9日Group: Derived calculations
改定 1.42021年10月27日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_validate_close_contact / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 5'-D(*CP*TP*AP*TP*GP*TP*AP*GP*TP*CP*TP*GP*TP*TP*G)-3'
D: 5'-D(P*CP*AP*AP*CP*AP*GP*AP*CP*TP*AP*CP*AP*TP*AP*G)-3'
A: Excisionase
B: Excisionase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7654
ポリマ－22,7654
非ポリマー00
水2,738152
1
C: 5'-D(*CP*TP*AP*TP*GP*TP*AP*GP*TP*CP*TP*GP*TP*TP*G)-3'
D: 5'-D(P*CP*AP*AP*CP*AP*GP*AP*CP*TP*AP*CP*AP*TP*AP*G)-3'
B: Excisionase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9713
ポリマ－15,9713
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Excisionase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7941
ポリマ－6,7941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.215, 72.691, 38.801
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*CP*TP*AP*TP*GP*TP*AP*GP*TP*CP*TP*GP*TP*TP*G)-3'


分子量: 4605.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 5'-D(P*CP*AP*AP*CP*AP*GP*AP*CP*TP*AP*CP*AP*TP*AP*G)-3'


分子量: 4571.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 Excisionase


分子量: 6793.799 Da / 分子数: 2 / Fragment: Xis DBD (residues 1-55) / Mutation: C28S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage lambda (λファージ)
属: Lambda-like viruses / 遺伝子: xis / プラスミド: pet11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RJ3386 (BL21-DE3) / 参照: UniProt: P03699
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: NaOAc, imidazole, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1NaOAc11
2imidazole11
3H2O11
4NaOAc12
5imidazole12
6H2O12

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→100 Å / Num. obs: 32190 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 93.1 % / Biso Wilson estimate: 24.125 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / 冗長度: 95.8 % / Rmerge(I) obs: 0.135 / Mean I/σ(I) obs: 8.2 / Num. unique all: 3280 / Rsym value: 0.152 / % possible all: 95.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 2.618 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / σ(I): 3 / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22553 1161 5 %RANDOM
Rwork0.19117 ---
all0.19293 ---
obs0.19293 21990 97.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.551 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.63 Å20 Å21.19 Å2
2---1.23 Å20 Å2
3----1.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.108 Å0.11 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a-0.086 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数931 574 0 152 1657
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0211598
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021173
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.5822.3972278
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.20232752
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2035105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.021329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.02241
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.2239
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.250.21286
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.2773
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2380.295
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2970.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.420.295
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2470.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4711.5539
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4642882
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.10231059
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4924.51396
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.271 78
Rwork0.23 1613

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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