[日本語] English
万見
- PDB-1rgo: Structural Basis for Recognition of the mRNA Class II AU-Rich Ele... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rgo
タイトルStructural Basis for Recognition of the mRNA Class II AU-Rich Element by the Tandem Zinc Finger Domain of TIS11d
要素
  • Butyrate response factor 2
  • RNA (5'-R(*UP*UP*AP*UP*UP*UP*AP*UP*U)-3')
キーワードRNA BINDING PROTEIN / TIS11 TTP tristetraprolin butyrate response factor ERF Nup475 ZFP Zn zinc finger RNA ss single-stranded ARE UTR tandem intercalation intercalate specific
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic cell cycle phase transition / regulation of B cell differentiation / somatic stem cell division / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / negative regulation of stem cell differentiation / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / definitive hemopoiesis / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay ...negative regulation of mitotic cell cycle phase transition / regulation of B cell differentiation / somatic stem cell division / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / negative regulation of stem cell differentiation / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / definitive hemopoiesis / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / cellular response to glucocorticoid stimulus / negative regulation of fat cell differentiation / mRNA catabolic process / hemopoiesis / somatic stem cell population maintenance / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / ERK1 and ERK2 cascade / regulation of mRNA stability / cellular response to epidermal growth factor stimulus / response to wounding / cellular response to tumor necrosis factor / T cell differentiation in thymus / ribonucleoprotein complex / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tis11B-like protein, N-terminal / Tis11B like protein, N terminus / RNA-binding protein ZFP36-like / Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / Zinc finger, CCCH-type superfamily / zinc finger / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / mRNA decay activator protein ZFP36L2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Individual zinc finger domains were created in DYANA, docked to UAUU (finger I), UUAUU (finger II) using five rounds of simulated annealing in AMBER using distance, torsional restraints. Finger I, UAUU, Finger II, UUAUU complexes were connected to form TZF, UUAUUUAUU complexes, refined in AMBER with residual dipolar coupling restraints added. Calculations were then switched from in vacuo to Generalized Born continuum solvent model, one additional round of simulated annealing was performed.
データ登録者Hudson, B.P. / Martinez-Yamout, M.A. / Dyson, H.J. / Wright, P.E.
引用ジャーナル: NAT.STRUCT.MOL.BIOL. / 年: 2004
タイトル: Recognition of the mRNA AU-rich element by the zinc finger domain of TIS11d.
著者: Hudson, B.P. / Martinez-Yamout, M.A. / Dyson, H.J. / Wright, P.E.
履歴
登録2003年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
D: RNA (5'-R(*UP*UP*AP*UP*UP*UP*AP*UP*U)-3')
A: Butyrate response factor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2034
ポリマ－11,0722
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: RNA鎖 RNA (5'-R(*UP*UP*AP*UP*UP*UP*AP*UP*U)-3')


分子量: 2756.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic
#2: タンパク質 Butyrate response factor 2 / TIS11D protein / EGF-response factor 2 / ERF-2


分子量: 8315.448 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZFP36L2, BRF2, TIS11D, ERF2 / プラスミド: pET21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P47974
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1233D 13C-separated NOESY
1333D 13C F1-edited, F3-filtered NOESY
1432D 13C double-half-filtered NOESY
151HNHA
161HNHB
173HACAHB COSY
18313C-{13CO} spin-echo difference CT-HSQC
19313C-{15N} spin-echo difference CT-HSQC
1104IPAP-[1H-15N]-HSQC

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM 15N-TIS11d TZF; 0.5 mM 5'-UUAUUUAUU-3'; 10 mM Tris pH 6.2; 20 mM KCl; 2.5 mM DTT; 25 uM ZnSO495% H2O, 5% D20
20.5 mM 15N,13C-TIS11d TZF; 0.5 mM 5'-UUAUUUAUU-3'; 10 mM Tris pH 6.2; 20 mM KCl; 2.5 mM DTT; 25 uM ZnSO495% H2O/5% D2O
30.5 mM 15N,13C-TIS11d TZF; 0.5 mM 5'-UUAUUUAUU-3'; 10 mM Tris-d11 pD 6.2; 20 mM KCl; 2.5 mM DTT-d10; 25 uM ZnSO4100% D2O
40.5 mM 15N,13C-TIS11d TZF; 0.5 mM 5'-UUAUUUAUU-3'; 10 mM Tris pH 6.2; 20 mM KCl; 2.5 mM DTT; 25 uM ZnSO4; 12 mg/mL Pf1 bacteriophage95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM KCl / pH: 6.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker DMXBrukerDMX7502
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMRvariousBrukercollection
NMRPipeDelaglio, F.; Grzesiek, S.; Vuister, G. W.; Zhu, G.; Pfeifer J.; Bax, A.解析
NMRView5Johnson, B. A. & Blevins, R. A.データ解析
SANEDuggan, B. M.データ解析
DYANA1.5Guntert, P.; Mumenthaler, C.; Wuthrich, K.構造決定
Amber8Case, D. A., et al.構造決定
Amber8Case, D. A., et al.精密化
精密化手法: Individual zinc finger domains were created in DYANA, docked to UAUU (finger I), UUAUU (finger II) using five rounds of simulated annealing in AMBER using distance, torsional restraints. ...手法: Individual zinc finger domains were created in DYANA, docked to UAUU (finger I), UUAUU (finger II) using five rounds of simulated annealing in AMBER using distance, torsional restraints. Finger I, UAUU, Finger II, UUAUU complexes were connected to form TZF, UUAUUUAUU complexes, refined in AMBER with residual dipolar coupling restraints added. Calculations were then switched from in vacuo to Generalized Born continuum solvent model, one additional round of simulated annealing was performed.
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る