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- PDB-1rdq: Hydrolysis of ATP in the crystal of Y204A mutant of cAMP-dependen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rdq
タイトルHydrolysis of ATP in the crystal of Y204A mutant of cAMP-dependent protein kinase
要素(cAMP-dependent protein ...) x 2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / cAMP-dependent protein kinase / catalytic mechanism / ATP hydrolysis / two nucleotide states / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


spontaneous exocytosis of neurotransmitter / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of meiotic cell cycle / HDL assembly / positive regulation of triglyceride catabolic process / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion ...spontaneous exocytosis of neurotransmitter / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of meiotic cell cycle / HDL assembly / positive regulation of triglyceride catabolic process / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Hedgehog 'off' state / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / MAPK6/MAPK4 signaling / AURKA Activation by TPX2 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / CD209 (DC-SIGN) signaling / RET signaling / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Mitochondrial protein degradation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / nucleotide-activated protein kinase complex / Ion homeostasis / regulation of cellular respiration / histone H1-4S35 kinase activity / cAMP-dependent protein kinase / negative regulation of glycolytic process / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / cellular response to parathyroid hormone stimulus / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / interleukin-2-mediated signaling pathway / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / cellular response to cold / ciliary base / protein kinase A regulatory subunit binding / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / intracellular potassium ion homeostasis / TORC1 signaling / mesoderm formation / plasma membrane raft / axoneme / cAMP/PKA signal transduction / sperm flagellum / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of TORC1 signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / lipid droplet / cellular response to glucagon stimulus / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of phagocytosis / cellular response to nutrient levels / acrosomal vesicle / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neuromuscular junction / neural tube closure / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / modulation of chemical synaptic transmission / small GTPase binding / mRNA processing / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / manganese ion binding / cellular response to heat / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / presynapse / sperm midpiece / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear speck / postsynapse / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein kinase binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.26 Å
データ登録者Yang, J. / Ten Eyck, L.F. / Xuong, N.H. / Taylor, S.S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of a cAMP-dependent Protein Kinase Mutant at 1.26A: New Insights into the Catalytic Mechanism.
著者: Yang, J. / Ten Eyck, L.F. / Xuong, N.H. / Taylor, S.S.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of a transition state mimic of the catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase
著者: Madhusudan / Akamine, P. / Xuong, N.H. / Taylor, S.S.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Crystal structure of the catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase complexed with MgATP and peptide inhibitor
著者: Zheng, J. / Knighton, D.R. / Ten Eyck, L.F. / Karlsson, R. / Xuong, N.H. / Taylor, S.S. / M., Sowadski J.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Dynamic features of cAMP-dependent protein kinase revealed by apoenzyme crystal structure
著者: Akamine, P. / Madhusudan / Wu, J. / Xuong, N.H. / Ten Eyck, L.F. / Taylor, S.S.
履歴
登録2003年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32014年1月22日Group: Refinement description
改定 1.42018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: cAMP-dependent protein kinase, alpha-catalytic subunit
I: cAMP-dependent protein kinase inhibitor, alpha form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0809
ポリマ－42,7922
非ポリマー1,2887
水7,909439
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area15200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.760, 79.513, 97.739
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細the biological assembly is a monomer

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要素

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CAMP-dependent protein ... , 2種, 2分子 EI

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase, alpha-catalytic subunit / PKA C-alpha


分子量: 40565.223 Da / 分子数: 1 / 変異: Y204A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: PRKACA, PKACA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / キーワード: Y204A / 参照: UniProt: P05132, EC: 2.7.1.37
#2: タンパク質・ペプチド cAMP-dependent protein kinase inhibitor, alpha form / PKI-alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / muscle/brain isoform


分子量: 2226.411 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 5-24 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PROTEIN IS NATURALLY FOUND IN Mus musculus (mouse)

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非ポリマー , 7種, 446分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 439 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.08 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: MPD, Bicine, ammonium acetate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.26→100 Å / Num. all: 122234 / Num. obs: 114998 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 13.2 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 1.26→1.28 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 3827 / Rsym value: 0.253 / % possible all: 61

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
SHELXL-97精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1APM

1apm


解像度: 1.26→50 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: used cns solve 1.0, then shelxl97 for anisotropic refinement. The R factor values used for refinement shell are isotropic B
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.162 5630 -random
Rwork0.132 ---
all-122674 --
obs-111634 91.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.15 Å0.14 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.26→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2891 0 79 439 3409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.06
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.65
LS精密化 シェル解像度: 1.26→1.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 672 -
Rwork0.238 --
obs-12847 67.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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