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- PDB-1rcx: NON-ACTIVATED SPINACH RUBISCO IN COMPLEX WITH ITS SUBSTRATE RIBUL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rcx
タイトルNON-ACTIVATED SPINACH RUBISCO IN COMPLEX WITH ITS SUBSTRATE RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE
要素(RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE) x 2
キーワードLYASE (CARBON-CARBON)
機能・相同性
機能・相同性情報


photorespiration / ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / monooxygenase activity / chloroplast / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose 1,5 Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I ...Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose 1,5 Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Alpha-Beta Plaits / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RIBULOSE-1,5-DIPHOSPHATE / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, chloroplastic 1 / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
類似検索 - 構成要素
生物種Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / ISOMORPHOUS WITH PDB ENTRY 1RCO / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Taylor, T.C. / Andersson, I.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: The structure of the complex between rubisco and its natural substrate ribulose 1,5-bisphosphate.
著者: Taylor, T.C. / Andersson, I.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Large Structures at High Resolution: The 1.6 A Crystal Structure of Spinach Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase Complexed with 2-Carboxyarabinitol Bisphosphate
著者: Andersson, I.
履歴
登録1996年12月6日処理サイト: BNL
改定 1.01997年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
S: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
B: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
C: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
E: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
F: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
H: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
I: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
K: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
M: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
O: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
P: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
R: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
T: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
V: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
W: RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)541,46824
ポリマ－538,98716
非ポリマー2,4818
水31,8511768
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110020 Å2
ΔGint-475 kcal/mol
Surface area116240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)218.300, 219.000, 113.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.96562, 0.21886, 0.140279), (0.218875, -0.97563, 0.015511), (0.140255, 0.015726, -0.989991)-15.9421, 104.2701, 60.6314
2given(0.002938, -0.993493, -0.113853), (0.999828, 0.000836, 0.018505), (-0.018289, -0.113888, 0.993325)-0.052, 97.2979, 4.6987
3given(-0.229902, 0.968377, 0.096907), (0.968338, 0.217659, 0.122252), (0.097293, 0.121945, -0.987757)-110.5011, 82.5915, 53.3554
4given(-0.991742, 0.008038, -0.127996), (0.004456, -0.995271, -0.097031), (-0.128171, -0.0968, 0.987017)-97.2089, 97.4964, -1.4776
5given(-0.974164, -0.22562, -0.009962), (-0.225691, 0.970978, 0.079157), (-0.008186, 0.079361, -0.996812)-88.4937, -12.0878, 50.2928
6given(0.005318, 0.999912, -0.012176), (-0.993416, 0.003889, -0.114498), (-0.11444, 0.012705, 0.993349)-97.0873, 0.3601, -6.1495
7given(0.223928, -0.973976, 0.035028), (-0.974117, -0.224809, -0.023603), (0.030863, -0.028836, -0.999108)6.2151, 9.7116, 57.5037
詳細THE DEPOSITORS PROVIDED CHAINS L AND S. THE OTHER CHAINS TO MAKE THE COMPLETE ASYMMETRIC UNIT WERE GENERATED BY THE PROTEIN DATA BANK USING THE MTRIX TRANSFORMATIONS BELOW.

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要素

#1: タンパク質
RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE / RUBISCO


分子量: 52734.680 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 器官: LEAF / 参照: UniProt: P00875, ribulose-bisphosphate carboxylase
#2: タンパク質
RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE / RUBISCO


分子量: 14638.671 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 器官: LEAF / 参照: UniProt: P00870, ribulose-bisphosphate carboxylase
#3: 糖
ChemComp-RUB / RIBULOSE-1,5-DIPHOSPHATE / リブロ-ス1,5-ビスりん酸


タイプ: saccharide / 分子量: 310.090 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H12O11P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1768 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 7.8
詳細: 12% PEG 4000, 25 MM HEPES PH 7.8, 0.2 M NACL, 20 MM RUBP
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mg/mlprotein1drop
220 mMRuBP1drop
311-13 %(w/v)PEG40001reservoir
40.2 M1reservoirNaCl
525 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 149428 / % possible obs: 70.5 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.328 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 65
反射
*PLUS
Num. measured all: 959052 / Rmerge(I) obs: 0.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS WITH PDB ENTRY 1RCO / 解像度: 2.4→7 Å / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 6443 5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 143806 63 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4682 0 18 221 4921
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.937
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.53
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 536 5 %
Rwork0.289 16384 -
obs--67.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2WAT.PARAWAT.TOP
X-RAY DIFFRACTION3RUBP.PARARUBP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.53

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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