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- PDB-1rct: Crystal structure of Human purine nucleoside phosphorylase comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rct
タイトルCrystal structure of Human purine nucleoside phosphorylase complexed with INOSINE
要素Purine nucleoside phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / purine nucleoside phosphorylase / drug design / Synchrotron
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide riboside catabolic process / Defective PNP disrupts phosphorolysis of (deoxy)guanosine and (deoxy)inosine / purine-containing compound salvage / deoxyinosine catabolic process / purine nucleobase binding / nucleotide biosynthetic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / urate biosynthetic process ...nicotinamide riboside catabolic process / Defective PNP disrupts phosphorolysis of (deoxy)guanosine and (deoxy)inosine / purine-containing compound salvage / deoxyinosine catabolic process / purine nucleobase binding / nucleotide biosynthetic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / urate biosynthetic process / IMP catabolic process / Ribavirin ADME / guanosine phosphorylase activity / nucleoside binding / Purine salvage / Purine catabolism / allantoin metabolic process / purine-nucleoside phosphorylase / purine-nucleoside phosphorylase activity / purine ribonucleoside salvage / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / nucleobase-containing compound metabolic process / phosphate ion binding / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-2 production / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / immune response / response to xenobiotic stimulus / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Purine nucleoside phosphorylase I, inosine/guanosine-specific / Purine phosphorylase, family 2, conserved site / Purine and other phosphorylases family 2 signature. / Purine nucleoside phosphorylase / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSINE / Purine nucleoside phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Canduri, F. / dos Santos, D.M. / Silva, R.G. / Mendes, M.A. / Palma, M.S. / de Azevedo Jr., W.F. / Basso, L.A. / Santos, D.S.
引用
ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2004
タイトル: Structures of human purine nucleoside phosphorylase complexed with inosine and ddI
著者: Canduri, F. / dos Santos, D.M. / Silva, R.G. / Mendes, M.A. / Basso, L.A. / Palma, M.S. / de Azevedo Jr., W.F. / Santos, D.S.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Application of crystallographic and modeling methods in the design of purine nucleoside phosphorylase inhibitors
著者: Ealick, S.E. / Babu, Y.S. / Bugg, C.E. / Erion, M.D. / Guida, W.C. / Montgomery, J.A. / Secrist III, J.A.
履歴
登録2003年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6105
ポリマ－32,0541
非ポリマー5564
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子

E: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子

E: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,83015
ポリマ－96,1613
非ポリマー1,66912
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
Buried area10790 Å2
ΔGint-179 kcal/mol
Surface area30070 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)140.990, 140.990, 161.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Purine nucleoside phosphorylase / Inosine phosphorylase / PNP


分子量: 32053.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET-23A+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00491, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NOS / INOSINE / イノシン


分子量: 268.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N4O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.825 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %
結晶化pH: 5.3 / 詳細: pH 5.30
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 7.1 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112 mg/mlprotein1drop
210 mMpotassium phosphate1droppH7.1
319 %(v/v)satammonium sulfate1reservoir
40.05 Mcitrate1reservoirpH5.3

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データ収集

回折平均測定温度: 104 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.431 / 波長: 1.431 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月19日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.4311
21.4311
反射解像度: 2.8→56.79 Å / Num. all: 109144 / Num. obs: 15363 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / Rmerge(I) obs: 0.216 / % possible all: 95.7
反射
*PLUS
冗長度: 5.5 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.7 % / Rmerge(I) obs: 0.268

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PWY

1pwy


解像度: 2.8→8 Å / Data cutoff high absF: 2 / Data cutoff low absF: 2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 1443 10 %RANDOM
Rwork0.208 ---
all0.213 15363 --
obs0.208 15363 99.99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 43.07 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å / Luzzati d res low obs: 8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2251 0 34 45 2330
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.7
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 8 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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