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- PDB-1rak: Bacterial cytosine deaminase D314S mutant bound to 5-fluoro-4-(S)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rak
タイトルBacterial cytosine deaminase D314S mutant bound to 5-fluoro-4-(S)-hydroxyl-3,4-dihydropyrimidine.
要素Cytosine deaminase
キーワードHYDROLASE / CYTOSINE DEAMINASE / ALPHA-BETA BARREL / HEXAMER / CONFORMATIONAL CHANGE / D314S mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosine catabolic process / isoguanine deaminase activity / cytosine deaminase / cytosine deaminase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用 / ferrous iron binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Amidohydrolase 3 / Amidohydrolase family / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel ...: / Amidohydrolase 3 / Amidohydrolase family / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-FPY / Cytosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.32 Å
データ登録者Mahan, S.D. / Ireton, G.C. / Stoddard, B.L. / Black, M.E.
引用ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2004
タイトル: Random mutagenesis and selection of Escherichia coli cytosine deaminase for cancer gene therapy.
著者: Mahan, S.D. / Ireton, G.C. / Knoeber, C. / Stoddard, B.L. / Black, M.E.
履歴
登録2003年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02021年10月27日Group: Atomic model / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年8月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_symm_contact

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1124
ポリマ－47,8321
非ポリマー2803
水7,927440
1
A: Cytosine deaminase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)288,67224
ポリマ－286,9926
非ポリマー1,68018
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area31950 Å2
ΔGint-184 kcal/mol
Surface area77510 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)109.481, 109.481, 241.088
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-917-

HOH

21A-922-

HOH

31A-927-

HOH

41A-935-

HOH

51A-951-

HOH

61A-952-

HOH

71A-986-

HOH

81A-988-

HOH

詳細The biological assembly is a hexamer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: y,x,-z;y,y-x,-x,z;y,x,-z;x-y,-y,-z;-x,y-x,-z

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要素

#1: タンパク質 Cytosine deaminase / Cytosine aminohydrolase


分子量: 47831.988 Da / 分子数: 1 / 変異: D314S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: CODA, B0337 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)-RIL / 参照: UniProt: P25524, cytosine deaminase
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-FPY / (4S)-5-FLUORO-4-HYDROXY-3,4-DIHYDROPYRIMIDIN-2(1H)-ONE / 5-FLUORO-4-(S)-HYDROXY-3,4-DIHYDROPYRIMIDINE


分子量: 132.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5FN2O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 440 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 8000, magnesium chloride, hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月24日
放射モノクロメーター: double crystal Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.32→20 Å / Num. all: 130301 / Num. obs: 126518 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 10 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.32→1.36 Å / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1K70

1k70


解像度: 1.32→19.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 247101.64 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.179 6221 5 %RANDOM
Rwork0.172 ---
all0.172 124047 --
obs0.172 124047 95.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.3438 Å2 / ksol: 0.384055 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 12.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.24 Å20.64 Å20 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3----0.48 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.13 Å0.13 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.08 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.32→19.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3323 0 16 440 3779
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.881.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.342.5
LS精密化 シェル解像度: 1.32→1.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.214 1019 5.1 %
Rwork0.207 18796 -
obs--92.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION45FHDP.PARAM5FHDP.TOP
X-RAY DIFFRACTION5GLYCEROL.PARAMGLYCEROL.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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