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- PDB-1r9n: Crystal Structure of human dipeptidyl peptidase IV in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r9n
タイトルCrystal Structure of human dipeptidyl peptidase IV in complex with a decapeptide (tNPY) at 2.3 Ang. Resolution
要素
  • Dipeptidyl peptidase IV
  • Neuropeptide Y
キーワードHYDROLASE / alpha/beta Hydrolase / Eight-bladed beta propeller / Serine Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of appetite / neuropeptide Y receptor binding / adult feeding behavior / glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / chemorepellent activity ...positive regulation of appetite / neuropeptide Y receptor binding / adult feeding behavior / glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / chemorepellent activity / psychomotor behavior / neuropeptide hormone activity / intercellular canaliculus / feeding behavior / dipeptidyl-peptidase activity / peptide hormone processing / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / neuropeptide signaling pathway / aminopeptidase activity / endothelial cell migration / behavioral fear response / neuronal dense core vesicle / T cell costimulation / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / serine-type peptidase activity / T cell activation / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / membrane fusion / response to hypoxia / receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / apical plasma membrane / membrane raft / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / lysosomal membrane / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / symbiont entry into host cell / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Pancreatic hormone-like / Pancreatic hormone-like, conserved site / Pancreatic hormone peptide / Pancreatic hormone family signature. / Pancreatic hormone family profile. / Pancreatic hormones / neuropeptide F / peptide YY family / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / 8 Propeller ...Pancreatic hormone-like / Pancreatic hormone-like, conserved site / Pancreatic hormone peptide / Pancreatic hormone family signature. / Pancreatic hormone family profile. / Pancreatic hormones / neuropeptide F / peptide YY family / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dipeptidyl peptidase 4 / Pro-neuropeptide Y
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Aertgeerts, K. / Ye, S. / Tennant, M.G. / Collins, B. / Rogers, J. / Sang, B.-C. / Skene, R. / Webb, D.R. / Prasad, G.S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of human dipeptidyl peptidase IV in complex with a decapeptide reveals details on substrate specificity and tetrahedral intermediate formation.
著者: Aertgeerts, K. / Ye, S. / Tennant, M.G. / Kraus, M.L. / Rogers, J. / Sang, B.-C. / Skene, R.J. / Webb, D.R. / Prasad, G.S.
履歴
登録2003年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase IV
E: Neuropeptide Y
B: Dipeptidyl peptidase IV
F: Neuropeptide Y
C: Dipeptidyl peptidase IV
G: Neuropeptide Y
D: Dipeptidyl peptidase IV
H: Neuropeptide Y
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)352,42629
ポリマ－346,9688
非ポリマー5,45821
水22,5011249
1
A: Dipeptidyl peptidase IV
E: Neuropeptide Y
B: Dipeptidyl peptidase IV
F: Neuropeptide Y
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,76617
ポリマ－173,4844
非ポリマー3,28213
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10150 Å2
ΔGint28 kcal/mol
Surface area59970 Å2
手法PISA
2
C: Dipeptidyl peptidase IV
G: Neuropeptide Y
D: Dipeptidyl peptidase IV
H: Neuropeptide Y
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,66012
ポリマ－173,4844
非ポリマー2,1768
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Dipeptidyl peptidase IV
G: Neuropeptide Y
ヘテロ分子

D: Dipeptidyl peptidase IV
H: Neuropeptide Y
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,66012
ポリマ－173,4844
非ポリマー2,1768
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area8910 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area59290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.606, 122.701, 145.405
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / T-cell activation antigen CD26 / TP103 / Adenosine deaminase complexing protein-2 / ADABP


分子量: 85637.805 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPP4, ADCP2, CD26 / プラスミド: pFastBacHTb
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P27487, dipeptidyl-peptidase IV
#2: タンパク質・ペプチド
Neuropeptide Y


分子量: 1104.147 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: sequence is the same as in the natural source / 参照: UniProt: Q9XSW6
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.25
詳細: PEG 2000, Bicine, pH 8.25, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1.01 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.01 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→23270 Å / Num. all: 161260 / Num. obs: 161260 / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.429 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 94.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry: 1R9M

1r9m


解像度: 2.3→41.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 16.164 / SU ML: 0.198 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.351 / ESU R Free: 0.241 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2514 8078 5 %RANDOM
Rwork0.21065 ---
obs0.2127 153134 100 %-
all-161260 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.14 Å20 Å2-1.17 Å2
2--3.08 Å20 Å2
3----0.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→41.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24028 0 350 1249 25627
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02225120
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2761.94634193
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.40652924
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.60723.9441240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.555154014
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.53315120
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.23640
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0219254
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.210795
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.216762
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.21125
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4451.514976
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.769223698
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.09311911
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7084.510495
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 625 -
Rwork0.291 11373 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.28640.11480.05010.6428-0.09890.8407-0.0045-0.12180.14890.1446-0.01790.1703-0.0085-0.29560.0224-0.1526-0.00720.004-0.1272-0.0461-0.157111.71130.640819.2922
21.44480.03090.08930.348-0.0720.8065-0.02750.00040.14930.04010.0394-0.16560.05530.1918-0.0118-0.1451-0.002-0.0433-0.1816-0.0675-0.094567.57727.02220.611
32.10430.2434-0.33770.62080.07960.7480.0885-0.2519-0.14280.1257-0.0444-0.21560.10360.4106-0.0441-0.10090.0233-0.0162-0.03450.0016-0.14625.131661.332533.8005
41.27860.1115-0.26870.72110.25991.07780.0581-0.25150.15150.1363-0.08110.4004-0.0948-0.39350.023-0.0214-0.04740.04580.0323-0.04480.016892.881963.01247.2912
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA39 - 76612 - 739
2X-RAY DIFFRACTION2BB36 - 7669 - 739
3X-RAY DIFFRACTION3CC40 - 76613 - 739
4X-RAY DIFFRACTION4DD40 - 76613 - 739

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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