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万見
- PDB-1r7a: Sucrose Phosphorylase from Bifidobacterium adolescentis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r7a
タイトルSucrose Phosphorylase from Bifidobacterium adolescentis
要素sucrose phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / beta-alpha-barrels / dimer / glycoside hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


sucrose phosphorylase / sucrose phosphorylase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
alpha-Amylases / Sucrose phosphorylase, C-terminal / Sucrose phosphorylase, C-terminal / Glycosyl hydrolase fold / Sucrose/Glucosylglycerate phosphorylase-related / Sucrose phosphorylase / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain ...alpha-Amylases / Sucrose phosphorylase, C-terminal / Sucrose phosphorylase, C-terminal / Glycosyl hydrolase fold / Sucrose/Glucosylglycerate phosphorylase-related / Sucrose phosphorylase / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Single Sheet / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sucrose phosphorylase / Sucrose phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Bifidobacterium adolescentis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Sprogoe, D. / van den Broek, L.A.M. / Mirza, O. / Kastrup, J.S. / Voragen, A.G.J. / Gajhede, M. / Skov, L.K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of sucrose phosphorylase from Bifidobacterium adolescentis.
著者: Sprogoe, D. / van den Broek, L.A. / Mirza, O. / Kastrup, J.S. / Voragen, A.G. / Gajhede, M. / Skov, L.K.
履歴
登録2003年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年11月19日Group: Non-polymer description

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: sucrose phosphorylase
B: sucrose phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,8144
ポリマ－112,5692
非ポリマー2442
水25,5991421
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.040, 123.360, 151.481
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological unit is probably a dimer (chains A and B) as given in the coordinates.

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要素

#1: タンパク質 sucrose phosphorylase


分子量: 56284.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium adolescentis (バクテリア)
プラスミド: pBluescript / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL-1 Blue MRF
参照: UniProt: Q84HQ2, UniProt: A0ZZH6*PLUS, sucrose phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1421 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000, sodium acetate, tris, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 7.1 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.5-1.0 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH7.1
327 %(w/v)PEG40001reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5
50.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11201
21201
31201
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU11.542
シンクロトロンMAX_II I711MAX II BEAMLINE I71120.996
シンクロトロンBESSY 14.230.918
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1IMAGE PLATE2003年5月11日
MARRESEARCH2CCD2003年6月20日
MARRESEARCH3CCD2003年6月26日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1osmic mirrorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.5421
20.9961
30.9181
反射解像度: 1.58→23.3 Å / Num. all: 138899 / Num. obs: 138899 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 10.4 Å2 / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 1.58→1.66 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique all: 17475 / Rsym value: 0.53 / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.109
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.2 % / Rmerge(I) obs: 0.53

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.77→19.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2663906.59 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 5198 5.1 %RANDOM
Rwork0.164 ---
all0.164 101172 --
obs0.164 101172 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.2152 Å2 / ksol: 0.379705 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3----0.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7934 0 16 1421 9371
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.091.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.982.5
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 858 5.2 %
Rwork0.192 15777 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3LG_CNS.PARLG_CNS.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 101196 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.191 / Rfactor Rwork: 0.158
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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