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万見
- PDB-1r6h: Solution Structure of human PRL-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r6h
タイトルSolution Structure of human PRL-3
要素protein tyrosine phosphatase type IVA, member 3 isoform 1
キーワードHYDROLASE / dual specificity phosphatase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / : / positive regulation of establishment of protein localization / positive regulation of vascular permeability / endothelial cell migration / Notch signaling pathway / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction ...regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / : / positive regulation of establishment of protein localization / positive regulation of vascular permeability / endothelial cell migration / Notch signaling pathway / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / early endosome / regulation of DNA-templated transcription / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Polymorphic toxin system, DSP-PTPase phosphatase / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine-specific protein phosphatases domain ...: / Polymorphic toxin system, DSP-PTPase phosphatase / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein tyrosine phosphatase type IVA 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Kozlov, G. / Gehring, K. / Ekiel, I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structural Insights into Molecular Function of the Metastasis-associated Phosphatase PRL-3.
著者: Kozlov, G. / Cheng, J. / Ziomek, E. / Banville, D. / Gehring, K. / Ekiel, I.
履歴
登録2003年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein tyrosine phosphatase type IVA, member 3 isoform 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4131
ポリマ－19,4131
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 60structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 protein tyrosine phosphatase type IVA, member 3 isoform 1 / PRL-3 phosphatase


分子量: 19412.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75365, protein-tyrosine-phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
121HNHA
1323D 13C-separated NOESY
1432D NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using standard triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
13mM PRL-3 U-15N, 50mM phosphate buffer, 0.1M NaCl, 10mM DTT, 0.1mM NaN3, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
23mM PRL-3 U-15N,13C, 50mM phosphate buffer, 0.1M NaCl, 10mM DTT, 0.1mM NaN3, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
33mM PRL-3, 50mM phosphate buffer, 0.1M NaCl, 10mM DTT, 0.1mM NaN3, 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 0.1M NaCl / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.1Bruker Biospincollection
Gifa4.31Delsuc解析
ARIA1.1Nilges構造決定
CNS1.1Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2320 restraints, 1969 are NOE-derived distance constraints, 275 dihedral angle restraints, 76 distance restraints from hydrogen bonds
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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