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- PDB-1r57: NMR Solution Structure of a GCN5-like putative N-acetyltransferas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r57
タイトルNMR Solution Structure of a GCN5-like putative N-acetyltransferase from Staphylococcus aureus. Northeast Structural Genomics Consortium Target ZR31
要素conserved hypothetical protein
キーワードTRANSFERASE / GCN5 / N-acetyltransferase / Structural genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
Yjdj-type Gcn5-related N-acetyltransferase / Gcn5-related N-acetyltransferase / GCN5-related N-acetyl-transferase / Yjdj-type Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / N-acetyltransferase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法溶液NMR / automated generation of initial distance restraint set distance geometry simulated annealing final refinement in explicit solvent
データ登録者Cort, J.R. / Acton, T.B. / Ma, L. / Xiao, R.B. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.STRUCT.FUNCT.GENOM. / 年: 2008
タイトル: Structure of an acetyl-CoA binding protein from Staphylococcus aureus representing a novel subfamily of GCN5-related N-acetyltransferase-like proteins.
著者: Cort, J.R. / Ramelot, T.A. / Murray, D. / Acton, T.B. / Ma, L.C. / Xiao, R. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A.
履歴
登録2003年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年12月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: diffrn / diffrn_radiation ...diffrn / diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / entity_poly / pdbx_database_related / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_target_identifier / _pdbx_database_related.db_id ..._entity_poly.pdbx_target_identifier / _pdbx_database_related.db_id / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999sequence The protein that is the subject of this structure determination was cloned from ...sequence The protein that is the subject of this structure determination was cloned from Staphylococcus aureus subsp. Rosenbach. This strain has not been the subject of genome sequencing, however three other strains have been sequenced: MW2, Mu50,and N315. The amino acid residues at three positions in the protein structure described here differ from those at some or all of the same positions in the sequences from the three sequenced strains. These mutations, indicated by the notation XnY where the X is the residue in the sequenced strain, n is the position number, and Y is the residue in the structure described here, are as follows: Strain MW2: V57L and H68N Strains Mu50 and N315: H21N, V57L, and H68N

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: conserved hypothetical protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6321
ポリマ－11,6321
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 30structures with fewest restraint violations and lowest energy
代表モデルモデル #1similarity to average, few violations, and low energy

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要素

#1: タンパク質 conserved hypothetical protein


分子量: 11631.878 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: SA2309 or MW2441 or SAV2521 / プラスミド: pET21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q99RB4, UniProt: A0A0H3JTC0*PLUS, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131HNHA
143HNHB
1524D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: amide proton exchange was measured by dissolving a lyophilized protonated sample in D2O

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM protein U-15N,13C; 20 mM MES, 100 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 0.02% NaN3; 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM protein U-15N,13C, 20 mM MES, 100 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 0.02% NaN3; 100% D2O100% D2O
30.4 mM protein U-15N,5%-13C; 20 mM MES, 100 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 0.02% NaN3; 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 0.115 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA7502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AutoStructure1.1Huang, Tejero, Montelioneデータ解析
CNS1.1Brunger, Schwieters, Kuszewski, Tjandra, Clore構造決定
CNS1.1Brunger精密化
Felix97MSI解析
Sparky3Goddard, Knellerデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio, Baxデータ解析
精密化手法: automated generation of initial distance restraint set distance geometry simulated annealing final refinement in explicit solvent
ソフトェア番号: 1
詳細: Backbone and sidechain assignments were determined manually from triple-resonance NMR data. NOE distance restraints were derived automatically from peak-picked data with AutoStructure, then ...詳細: Backbone and sidechain assignments were determined manually from triple-resonance NMR data. NOE distance restraints were derived automatically from peak-picked data with AutoStructure, then error-checked and corrected manually. The structure is based on 848 restraints: 710 meaningful distance restraints, 58 hydrogen bond restraints, and 80 dihedral angle restraints. There are 9.5 restraints per restrained residue. Phi dihedral restraints were derived from the HNHA experiment and TALOS. Psi dihedral restraints were derived from NOE ratios, secondary structure propensities evident in preliminary structures, alpha carbon chemical shifts, and TALOS. Residues 44-51 comprise a poorly-defined loop in this ensemble of structures. Residues 1-3 and 94-102 are unstructured termini.
代表構造選択基準: similarity to average, few violations, and low energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with fewest restraint violations and lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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