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万見
- PDB-1r35: MURINE INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE OXYGENASE DIMER, TETRAHYDR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r35
タイトルMURINE INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE OXYGENASE DIMER, TETRAHYDROBIOPTERIN AND 4R-FLUORO-N6-ETHANIMIDOYL-L-LYSINE
要素Nitric oxide synthase, inducible
キーワードOXIDOREDUCTASE / NITRIC OXIDE MONOOXYGENASE / HEME / DIMER / INTERMEDIATE / PTERIN / H4B / TETRAHYDROBIOPTERIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / Peroxisomal protein import / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / superoxide metabolic process / cortical cytoskeleton / cellular response to cytokine stimulus ...Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / Peroxisomal protein import / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / superoxide metabolic process / cortical cytoskeleton / cellular response to cytokine stimulus / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / : / nitric-oxide synthase (NADPH) / nitric-oxide synthase activity / arginine catabolic process / nitric oxide biosynthetic process / regulation of insulin secretion / positive regulation of interleukin-8 production / response to bacterium / negative regulation of protein catabolic process / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / circadian rhythm / cellular response to xenobiotic stimulus / FMN binding / peroxisome / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / regulation of cell population proliferation / cellular response to lipopolysaccharide / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / calmodulin binding / defense response to bacterium / inflammatory response / negative regulation of gene expression / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / 4R-FLUORO-N6-ETHANIMIDOYL-L-LYSINE / Nitric oxide synthase, inducible
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Shieh, H.S. / Stevens, A.M. / Stallings, W.C.
引用ジャーナル: Org.Biomol.Chem. / 年: 2003
タイトル: 4-Fluorinated L-lysine analogs as selective i-NOS inhibitors: methodology for introducing fluorine into the lysine side chain.
著者: Hallinan, E.A. / Kramer, S.W. / Houdek, S.C. / Moore, W.M. / Jerome, G.M. / Spangler, D.P. / Stevens, A.M. / Shieh, H.S. / Manning, P.T. / Pitzele, B.S.
履歴
登録2003年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE FIRST 11 (66-76) RESIDUES ARE NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY. IN ADDITION, 7 ...SEQUENCE THE FIRST 11 (66-76) RESIDUES ARE NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY. IN ADDITION, 7 RESIDUES, 101-107, ARE DISORDERED AND NOT SHOWN IN THE ELECTRON DENSITIES. THEY ARE MISSING IN THE STRUCTURE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric oxide synthase, inducible
B: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,4649
ポリマ－100,2422
非ポリマー2,2227
水7,098394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子

A: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,56010
ポリマ－100,2422
非ポリマー2,3188
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
Buried area10590 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area32640 Å2
手法PISA, PQS
3
B: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子

B: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3688
ポリマ－100,2422
非ポリマー2,1266
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_766-x+2,-x+y+1,-z+5/31
Buried area10130 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area32750 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)214.280, 214.280, 117.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Nitric oxide synthase, inducible / NOS / type II / Inducible NOS / iNOS / Macrophage NOS / MAC-NOS


分子量: 50120.953 Da / 分子数: 2 / 断片: OXYGENASE DOMAIN (RESIDUES 66-498) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: NOS2, INOSL / プラスミド: PCWORI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29477, nitric-oxide synthase (NADPH)

-
非ポリマー , 5種, 401分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / 6R-テトラヒドロビオプテリン


分子量: 241.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3 / コメント: 神経伝達物質*YM
#5: 化合物 ChemComp-I58 / 4R-FLUORO-N6-ETHANIMIDOYL-L-LYSINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 205.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H16FN3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.23 %

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データ収集

回折平均測定温度: 125 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. all: 67757 / Num. obs: 67757 / 冗長度: 11.8 % / Biso Wilson estimate: 45.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.649 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 5235 / % possible all: 75.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR98.1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: murine iNOS holoenzyme structure, PDB ID 2NOD

2nod


解像度: 2.3→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 2537 5.1 %RANDOM
Rwork0.252 ---
all0.252 ---
obs0.252 50161 73.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 54.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6736 0 153 394 7283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.911.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.332
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.732
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.322.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 241 5 %
Rwork0.261 4574 -
obs--42.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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