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- PDB-1qxr: Crystal structure of phosphoglucose isomerase from Pyrococcus fur... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qxr
タイトルCrystal structure of phosphoglucose isomerase from Pyrococcus furiosus in complex with 5-phosphoarabinonate
要素Glucose-6-phosphate isomerase
キーワードISOMERASE / phosphoglucose isomerase / cupin fold / Pyrococcus furiosus / hyperthermophile / extremophile / aldose-ketose isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / iron ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate isomerase, prokaryote / Glucose-6-phosphate isomerase, archaea/bacteria / Glucose-6-phosphate isomerase (GPI) / : / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / 5-PHOSPHOARABINONIC ACID / Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / 精密化 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Swan, M.K. / Solomons, J.T.G. / Beeson, C.C. / Hansen, P. / Schonheit, P. / Davies, C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structural evidence for a hydride transfer mechanism of catalysis in phosphoglucose isomerase from Pyrococcus furiosus
著者: Swan, M.K. / Solomons, J.T.G. / Beeson, C.C. / Hansen, P. / Schonheit, P. / Davies, C.
#1: ジャーナル: Protein Pept.Lett. / 年: 2003
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of phosphoglucose isomerase from Pyrococcus furiosus
著者: Swan, M.K. / Hansen, P. / Schonheit, P. / Davies, C.
履歴
登録2003年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN The carboxylate oxygens of 5-phosphoarabinonate are labeled O1 and O1A in the pdb file ...HETEROGEN The carboxylate oxygens of 5-phosphoarabinonate are labeled O1 and O1A in the pdb file whereas in the published paper describing this structure these atoms are referred to as O1A and O1B, respectively.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate isomerase
B: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6206
ポリマ－43,0112
非ポリマー6104
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4880 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area16250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.0, 39.7, 74.7
Angle α, β, γ (deg.)73.7, 78.5, 72.6
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate isomerase / GPI / Phosphoglucose isomerase / PGI / Phosphohexose isomerase / PHI


分子量: 21505.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: PGIA OR PF0196 / プラスミド: pet17b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P83194, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 糖 ChemComp-PA5 / 5-PHOSPHOARABINONIC ACID / D-アラビノン酸5-りん酸


タイプ: saccharide / 分子量: 246.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11O9P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 25% PEG 4000, 0.2M ammonium acetate, 0.1M sodium acetate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 %(w/v)PEG40001reservoir
20.2 Mammonium acetate1reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年7月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→36.8 Å / Num. obs: 38279 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.297 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 3618 / % possible all: 88.2
反射
*PLUS
Num. obs: 38270 / Num. measured all: 103907
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 精密化
開始モデル: 1QXJ

1qxj


解像度: 1.7→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 4.52 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.139 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 1940 5.1 %RANDOM
Rwork0.221 ---
all0.223 ---
obs0.223 38161 92.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.621 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.16 Å2-0.72 Å2-0.46 Å2
2---0.23 Å21.61 Å2
3----1.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3004 0 32 126 3162
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223116
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.541.9584220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7283372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg19.89415555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2438
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022390
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.31309
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.5299
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1560.317
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1580.510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.841.51852
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48722988
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2731264
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6174.51232
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.392 142
Rwork0.372 2447
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.54

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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