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万見
- PDB-1quu: CRYSTAL STRUCTURE OF TWO CENTRAL SPECTRIN-LIKE REPEATS FROM ALPHA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1quu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TWO CENTRAL SPECTRIN-LIKE REPEATS FROM ALPHA-ACTININ
要素HUMAN SKELETAL MUSCLE ALPHA-ACTININ 2
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / TRIPLE-HELIX COILED COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / positive regulation of endocytic recycling / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of cation channel activity / negative regulation of protein localization to cell surface / channel activator activity / LIM domain binding / microspike assembly ...actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / positive regulation of endocytic recycling / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of cation channel activity / negative regulation of protein localization to cell surface / channel activator activity / LIM domain binding / microspike assembly / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of potassium ion transport / focal adhesion assembly / postsynaptic actin cytoskeleton / muscle cell development / Striated Muscle Contraction / Nephrin family interactions / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / sarcomere organization / cortical actin cytoskeleton / pseudopodium / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of potassium ion transport / Long-term potentiation / postsynaptic density, intracellular component / cytoskeletal protein binding / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / platelet alpha granule lumen / protein localization to plasma membrane / regulation of membrane potential / cell projection / filopodium / actin filament / postsynaptic density membrane / integrin binding / Z disc / actin filament binding / cell junction / Platelet degranulation / RAF/MAP kinase cascade / actin cytoskeleton organization / regulation of apoptotic process / dendritic spine / transmembrane transporter binding / transcription coactivator activity / cytoskeleton / cell adhesion / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / glutamatergic synapse / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Djinovic-Carugo, K. / Young, P. / Gautel, M. / Saraste, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Structure of the alpha-actinin rod: molecular basis for cross-linking of actin filaments.
著者: Djinovic-Carugo, K. / Young, P. / Gautel, M. / Saraste, M.
履歴
登録1999年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Advisory / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42018年5月30日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.vector[1] / _pdbx_struct_oper_list.vector[2] / _pdbx_struct_oper_list.vector[3]
改定 1.52024年2月14日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN SKELETAL MUSCLE ALPHA-ACTININ 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2841
ポリマ－29,2841
非ポリマー00
水2,720151
1
A: HUMAN SKELETAL MUSCLE ALPHA-ACTININ 2

A: HUMAN SKELETAL MUSCLE ALPHA-ACTININ 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5682
ポリマ－58,5682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
Buried area2800 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area28560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.050, 60.050, 390.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 HUMAN SKELETAL MUSCLE ALPHA-ACTININ 2


分子量: 29283.828 Da / 分子数: 1
断片: SPECTRIN-LIKE REPEATS 2 AND 3 - AMINO ACIDS 391 TO 637
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: SKELETAL MUSCLE / プラスミド: PET 8C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35609
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 26% PEG 400 (FLUKA), 100 MM MGSO4, 100 MM HEPES OR TRIS-HCL, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1150 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
31 mMDTT1drop
426 %PEG4001reservoir
5100 mM1reservoirMgSO4
6100 mMHEPES1reservoircan be replaced by Tris-HCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.947
検出器タイプ: OFF-LINE SCANNER / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→25 Å / Num. all: 21275 / Num. obs: 21275 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 48.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.339 / % possible all: 89.8
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.5→25 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3105 1083 -RANDOM
Rwork0.2285 ---
obs0.2285 12245 89.3 %-
all-13328 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2034 0 0 151 2185
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009748
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.27188
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 25 Å / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 57.2 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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