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- PDB-1quq: COMPLEX OF REPLICATION PROTEIN A SUBUNITS RPA14 AND RPA32 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1quq
タイトルCOMPLEX OF REPLICATION PROTEIN A SUBUNITS RPA14 AND RPA32
要素
  • PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 14 KD SUBUNIT)
  • PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 32 KD SUBUNIT)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RPA / OB-FOLD / SSDNA-BINDING / DNA-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / regulation of DNA damage checkpoint / G-rich strand telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / regulation of double-strand break repair via homologous recombination ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / regulation of DNA damage checkpoint / G-rich strand telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / telomeric DNA binding / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / mismatch repair / Activation of ATR in response to replication stress / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / telomere maintenance / regulation of mitotic cell cycle / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / double-strand break repair via homologous recombination / Translesion Synthesis by POLH / G2/M DNA damage checkpoint / base-excision repair / PML body / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / single-stranded DNA binding / regulation of cell population proliferation / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / protein phosphatase binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA replication / nuclear body / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein-like / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily ...Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein-like / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 32 kDa subunit / Replication protein A 14 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bochkarev, A. / Bochkareva, E. / Frappier, L. / Edwards, A.M.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: The crystal structure of the complex of replication protein A subunits RPA32 and RPA14 reveals a mechanism for single-stranded DNA binding.
著者: Bochkarev, A. / Bochkareva, E. / Frappier, L. / Edwards, A.M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: The Rpa32 Subunit of Human Replication Protein a Contains a Single-Stranded DNA-Binding Domain.
著者: Bochkareva, E. / Frappier, L. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A.
履歴
登録1999年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / Structure summary / カテゴリ: software / struct_keywords / Item: _struct_keywords.text
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 32 KD SUBUNIT)
B: PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 14 KD SUBUNIT)
C: PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 32 KD SUBUNIT)
D: PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 14 KD SUBUNIT)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0334
ポリマ－56,0334
非ポリマー00
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 32 KD SUBUNIT)
D: PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 14 KD SUBUNIT)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0162
ポリマ－28,0162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area11490 Å2
手法PISA, PQS
3
A: PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 32 KD SUBUNIT)
B: PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 14 KD SUBUNIT)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0162
ポリマ－28,0162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area11430 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)65.700, 76.600, 119.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 32 KD SUBUNIT)


分子量: 14432.592 Da / 分子数: 2 / 断片: CENTRAL DOMAIN, RESIDUES 43-171 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / プラスミド: PET15B / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15927
#2: タンパク質 PROTEIN (REPLICATION PROTEIN A 14 KD SUBUNIT)


分子量: 13583.714 Da / 分子数: 2 / 断片: RPA14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / プラスミド: PET15B / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35244
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.1 %
解説: MAD EXPERIMENT WAS COLLECTED AT CHESS BEAMLINE F2 IN APRIL 1998. DETECTOR - ADSC Q4. SOFTWARE - DENZO, SCALEPACK
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES, 0.75 M AMMONIUM SULPHATE, 20% PEG 8K, 10 MM DTT., pH 6.50
Temp details: 8
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.1 MMES1reservoir
20.75 Mammonium sulfate1reservoir
320 %PEG80001reservoir
410 mMdithiothreitol1reservoir
515 mg/mlprotain1drop
61 mMHEPES1drop
750 mM1dropNaCl
810 mMdithiothreitol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月1日 / 詳細: OSMIC MULTILAYER
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 23882 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 34.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rsym value: 16.2 / % possible all: 96.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.2 % / Num. measured all: 123441
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.9 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Mean I/σ(I) obs: 7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SnB位相決定
PHASES位相決定
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→20 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: USED RESOLUTION DEPENDENT WEIGHTING AND BULK SOLVENT MODEL CORRECTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 2045 10 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 20990 97.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3669 0 0 117 3786
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 229 8.7 %
Rwork0.202 2280 -
obs--94.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOP.H2O
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.354 / % reflection Rfree: 8.7 % / Rfactor Rwork: 0.202

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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