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- PDB-1qu7: FOUR HELICAL-BUNDLE STRUCTURE OF THE CYTOPLASMIC DOMAIN OF A SERI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qu7
タイトルFOUR HELICAL-BUNDLE STRUCTURE OF THE CYTOPLASMIC DOMAIN OF A SERINE CHEMOTAXIS RECEPTOR
要素METHYL-ACCEPTING CHEMOTAXIS PROTEIN I
キーワードSIGNALING PROTEIN / SERINE / CHEMOTAXIS / FOUR HELICAL-BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein histidine kinase activity / detection of chemical stimulus / methyl accepting chemotaxis protein complex / protein trimerization / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / regulation of chemotaxis / signal complex assembly / receptor clustering / cellular response to amino acid stimulus / cell motility ...regulation of protein histidine kinase activity / detection of chemical stimulus / methyl accepting chemotaxis protein complex / protein trimerization / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / regulation of chemotaxis / signal complex assembly / receptor clustering / cellular response to amino acid stimulus / cell motility / protein homooligomerization / chemotaxis / transmembrane signaling receptor activity / signal transduction / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Methyl-accepting chemotaxis protein / Methyl-accepting chemotaxis protein, four helix bundle domain superfamily / Homologues of the ligand binding domain of Tar / Chemotaxis methyl-accepting receptor, methyl-accepting site / Bacterial chemotaxis sensory transducers signature. / Chemotaxis methyl-accepting receptor Tar-related, ligand-binding / Tar ligand binding domain homologue / : / Chemotaxis methyl-accepting receptor / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain ...Methyl-accepting chemotaxis protein / Methyl-accepting chemotaxis protein, four helix bundle domain superfamily / Homologues of the ligand binding domain of Tar / Chemotaxis methyl-accepting receptor, methyl-accepting site / Bacterial chemotaxis sensory transducers signature. / Chemotaxis methyl-accepting receptor Tar-related, ligand-binding / Tar ligand binding domain homologue / : / Chemotaxis methyl-accepting receptor / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Bacterial chemotaxis sensory transducers domain profile. / Methyl-accepting chemotaxis-like domains (chemotaxis sensory transducer). / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Methyl-accepting chemotaxis protein I
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kim, K.K. / Yokota, H. / Kim, S.-H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Four-helical-bundle structure of the cytoplasmic domain of a serine chemotaxis receptor.
著者: Kim, K.K. / Yokota, H. / Kim, S.H.
履歴
登録1999年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYL-ACCEPTING CHEMOTAXIS PROTEIN I
B: METHYL-ACCEPTING CHEMOTAXIS PROTEIN I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4832
ポリマ－47,4832
非ポリマー00
水3,369187
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7910 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area24470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.440, 132.440, 134.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 METHYL-ACCEPTING CHEMOTAXIS PROTEIN I


分子量: 23741.311 Da / 分子数: 2 / 断片: CYTOPLASMIC DOMAIN (RESIDUE 286-526) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET21A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02942
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.29 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MPD, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: sparse matrix method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11 mMEDTA11
225 mMHEPES11pH7.4
35-10 mg/ml11
40.1 MN-[2-acetamide]-2-iminodiacetic acid12pH6.5
515-20 %MPD12
60.2 Msodium citrate12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→100 Å / Num. obs: 40467 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.84 % / Biso Wilson estimate: 54.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.745 / % possible all: 74
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 30 Å / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.84 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Biso Wilson estimate: 54.6 Å2
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.745

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
CNS精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.6→100 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: THE DISTRIBUTION OF THE INTENSITIES OF DIFFRACTION PATTERN WAS VERY ANISOTROPIC : 2.6 A ALONG C-AXIS, 3.5 A ALONG A,B AXIS. SINCE DIFFRACTION INTENSITIES ARE ANISOTROPIC, REFLECTIONS IN ...詳細: THE DISTRIBUTION OF THE INTENSITIES OF DIFFRACTION PATTERN WAS VERY ANISOTROPIC : 2.6 A ALONG C-AXIS, 3.5 A ALONG A,B AXIS. SINCE DIFFRACTION INTENSITIES ARE ANISOTROPIC, REFLECTIONS IN RESOLUTION RANGE OF 30.0 - 3.5 A ALONG A AND B AXES, AND 2.6 A ALONG C-AXIS WERE USED FOR REFINEMENT.
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.276 1066 5 % RANDOM SELECTION
Rwork0.243 --
obs0.243 21860 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3243 0 0 187 3430
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.243 / Rfactor Rfree: 0.276 / Rfactor Rwork: 0.243
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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