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- PDB-1qu0: CRYSTAL STRUCTURE OF THE FIFTH LAMININ G-LIKE MODULE OF THE MOUSE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qu0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE FIFTH LAMININ G-LIKE MODULE OF THE MOUSE LAMININ ALPHA2 CHAIN
要素LAMININ ALPHA2 CHAIN
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / BETA SANDWICH / CALCIUM-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / protein complex involved in cell-matrix adhesion / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of embryonic development / basement membrane / synaptic cleft / positive regulation of cell adhesion ...regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / protein complex involved in cell-matrix adhesion / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of embryonic development / basement membrane / synaptic cleft / positive regulation of cell adhesion / axon guidance / regulation of cell migration / neuromuscular junction / sarcolemma / : / dendritic spine / cell adhesion / signaling receptor binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : ...Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Laminin subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Hohenester, E. / Tisi, D. / Talts, J.F. / Timpl, R.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: The crystal structure of a laminin G-like module reveals the molecular basis of alpha-dystroglycan binding to laminins, perlecan, and agrin.
著者: Hohenester, E. / Tisi, D. / Talts, J.F. / Timpl, R.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1998
タイトル: Structural analysis and proteolytic processing of recombinant G domain of mouse laminin alpha2 chain
著者: Talts, J.F. / Mann, K. / Yamada, Y. / Timpl, R.
#2: ジャーナル: J.Anat. / 年: 1998
タイトル: The role of laminins in basement membrane assembly
著者: Aumailley, M. / Smyth, N.
履歴
登録1999年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LAMININ ALPHA2 CHAIN
B: LAMININ ALPHA2 CHAIN
C: LAMININ ALPHA2 CHAIN
D: LAMININ ALPHA2 CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,51415
ポリマ－81,6814
非ポリマー83311
水4,954275
1
A: LAMININ ALPHA2 CHAIN
B: LAMININ ALPHA2 CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2097
ポリマ－40,8402
非ポリマー3685
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: LAMININ ALPHA2 CHAIN
C: LAMININ ALPHA2 CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2097
ポリマ－40,8402
非ポリマー3685
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: LAMININ ALPHA2 CHAIN
D: LAMININ ALPHA2 CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3058
ポリマ－40,8402
非ポリマー4646
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: LAMININ ALPHA2 CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6524
ポリマ－20,4201
非ポリマー2323
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.220, 112.890, 117.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細the asymmetric unit contains four copies of the laminin alpha2 LG5 module, which is monomeric in solution

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要素

#1: タンパク質
LAMININ ALPHA2 CHAIN


分子量: 20420.248 Da / 分子数: 4 / 断片: LG5 MODULE
変異: THE N-TERMINAL APLA SEQUENCE IS DERIVED FROM THE VECTOR
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q60675
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.07 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2 M ammonium sulfate, 2% isopropanol, 100 mM HEPES, 10 mM calcium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
32.0-2.1 Mammonium sulfate1reservoir
4100 mMNa-HEPES1reservoir
52 %isopropanol1reservoir
610 mM1reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→20 Å / Num. all: 43258 / Num. obs: 43258 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.35→2.48 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / % possible all: 85.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.851精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 2.35→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: bulk solvent correction applied
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.255 2175 15 thin resolution shells
Rwork0.229 --
all-43258 -
obs-43258 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5480 0 39 275 5794
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 41083
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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