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- PDB-1qst: CRYSTAL STRUCTURE OF TETRAHYMENA GCN5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qst
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TETRAHYMENA GCN5
要素TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / HISTONE ACETYLTRANSFERASE / GCN5-RELATED N-ACETYLTRANSFERASE / COA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain ...Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase GCN5
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Rojas, J.R. / Trievel, R.C. / Zhou, J. / Mo, Y. / Li, X. / Berger, S.L. / David Allis, C. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structure of Tetrahymena GCN5 bound to coenzyme A and a histone H3 peptide.
著者: Rojas, J.R. / Trievel, R.C. / Zhou, J. / Mo, Y. / Li, X. / Berger, S.L. / Allis, C.D. / Marmorstein, R.
履歴
登録1999年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02024年2月14日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3692
ポリマ－19,1301
非ポリマー2381
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.10, 64.10, 97.80
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE


分子量: 19130.256 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tetrahymena thermophila (真核生物)
プラスミド: PRSET A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q27198
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: LITHIUM SULFATE, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14.5 mg/mlprotein1drop
20.5 M1dropLi2SO4
340 mMHEPES1drop
41.25 M1reservoirLi2SO4
5100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンCHESS F210.984
シンクロトロンNSLS X8C21.0093
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD1998年4月29日
MAR scanner 345 mm plate2IMAGE PLATE1998年7月11日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9841
21.00931
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. all: 25427 / Num. obs: 25409 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 19.6 % / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / % possible all: 86.3
反射
*PLUS
Num. obs: 25427 / Num. measured all: 497452

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 1.7→8 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 2489 -RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.244 25165 99.1 %-
all-25403 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1345 0 15 96 1456
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.292
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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