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- PDB-1qso: Histone Acetyltransferase HPA2 from Saccharomyces Cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qso
タイトルHistone Acetyltransferase HPA2 from Saccharomyces Cerevisiae
要素HPA2 HISTONE ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / TETRAMER / HISTONE ACETYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


polyamine acetylation / Hpa2 acetyltransferase complex / N-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase HPA2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Angus-Hill, M.L. / Dutnall, R.N. / Tafrov, S.T. / Sterngalnz, R. / Ramakrishnan, V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the histone acetyltransferase Hpa2: A tetrameric member of the Gcn5-related N-acetyltransferase superfamily.
著者: Angus-Hill, M.L. / Dutnall, R.N. / Tafrov, S.T. / Sternglanz, R. / Ramakrishnan, V.
履歴
登録1999年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HPA2 HISTONE ACETYLTRANSFERASE
B: HPA2 HISTONE ACETYLTRANSFERASE
C: HPA2 HISTONE ACETYLTRANSFERASE
D: HPA2 HISTONE ACETYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3634
ポリマ－70,3634
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: HPA2 HISTONE ACETYLTRANSFERASE
B: HPA2 HISTONE ACETYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1822
ポリマ－35,1822
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5670 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area14520 Å2
手法PISA
3
C: HPA2 HISTONE ACETYLTRANSFERASE
D: HPA2 HISTONE ACETYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1822
ポリマ－35,1822
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5740 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area14810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.500, 187.100, 68.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質
HPA2 HISTONE ACETYLTRANSFERASE


分子量: 17590.830 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PET13A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06592, histone acetyltransferase

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000, TRIS.CL, CALCIUM ACETATE, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 55 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
215 %PEG40001reservoir
30.1 MTris1reservoir
40.15 Mcalcium acetate1reservoir
520 %(v/v)glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.93
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 1998年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. all: 168213 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 73.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.9→3.13 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.231 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. obs: 21539 / Num. measured all: 168213
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 3.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化Rfactor Rfree error: 0.005 / 最高解像度: 2.9 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 3516 9.9 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 35558 87.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4980 0 0 0 4980
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.951.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.652
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.62
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.452.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 430 9.6 %
Rwork0.245 4029 -
obs--65.8 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor obs: 0.19 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 24.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.02
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.296 / % reflection Rfree: 9.6 % / Rfactor Rwork: 0.245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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