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- PDB-1qpx: CRYSTAL STRUCTURES OF SELF-CAPPING PAPD CHAPERONE HOMODIMERS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qpx
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF SELF-CAPPING PAPD CHAPERONE HOMODIMERS
要素PAPD CHAPERONE
キーワードCHAPERONE / BETA BARREL / IMMUNOGLOBULIN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily ...Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein PapD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Hung, D.L. / Pinkner, J.S. / Knight, S.D. / Hultgren, S.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Structural basis of chaperone self-capping in P pilus biogenesis.
著者: Hung, D.L. / Pinkner, J.S. / Knight, S.D. / Hultgren, S.J.
履歴
登録1999年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PAPD CHAPERONE
B: PAPD CHAPERONE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0742
ポリマ－49,0742
非ポリマー00
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area20470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.065, 75.442, 115.189
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PAPD CHAPERONE


分子量: 24536.859 Da / 分子数: 2 / 変異: Q108C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15319
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PEG 4000, isopropanol, acetate buffer, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 6.5
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
220 mMKMES1drop
316-22 %PEG40001reservoir
414 %isopropyl alcohol1reservoir
50.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5412
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5412 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→15 Å / Num. all: 18542 / Num. obs: 18542 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): -999 / Observed criterion σ(I): -999 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 43.245 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Num. unique all: 863 / % possible all: 93.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 107688
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.8 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化解像度: 2.4→15 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数
Rfree0.265 901
Rwork0.189 -
all-18501
obs-18501
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3155 0 0 70 3225
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg2.7
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.011
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.397

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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