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- PDB-1qpq: Structure of Quinolinic Acid Phosphoribosyltransferase from Mycob... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qpq
タイトルStructure of Quinolinic Acid Phosphoribosyltransferase from Mycobacterium Tuberculosis: A Potential TB Drug Target
要素QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / TYPE II PRTASE / DE NOVO NAD BIOSYNTHESIS / PRPP / PHOSPHORIBOSYL TRANSFERASE / QUINOLINIC ACID / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


quinolinate catabolic process / nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating) / nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating) activity / NAD+ biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase / Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase/Putative pyrophosphorylase ModD / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain superfamily / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Nicotinate phosphoribosyltransferase-like, C-terminal / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 ...Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase / Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase/Putative pyrophosphorylase ModD / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain superfamily / Quinolinate phosphoribosyl transferase, C-terminal domain / Quinolinate phosphoribosyl transferase, N-terminal domain / Nicotinate phosphoribosyltransferase-like, C-terminal / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
QUINOLINIC ACID / Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating] / Nicotinate-nucleotide pyrophosphorylase [carboxylating]
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Sharma, V. / Grubmeyer, C. / Sacchettini, J.C. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of quinolinic acid phosphoribosyltransferase from Mycobacterium tuberculosis: a potential TB drug target.
著者: Sharma, V. / Grubmeyer, C. / Sacchettini, J.C.
履歴
登録1998年11月20日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
C: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
D: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
E: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
F: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,68418
ポリマ－179,1056
非ポリマー1,57912
水4,792266
1
A: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2286
ポリマ－59,7022
非ポリマー5264
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6490 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area20240 Å2
手法PISA, PQS
2
C: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
D: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2286
ポリマ－59,7022
非ポリマー5264
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6480 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area20290 Å2
手法PISA, PQS
3
E: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
F: QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2286
ポリマ－59,7022
非ポリマー5264
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6430 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area20310 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)100.340, 100.340, 145.658
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.270334, 0.961948, 0.039706), (0.962177, 0.268495, 0.046114), (0.033698, 0.05067, -0.998147)-35.4092, 26.015, 23.5619
2given(-0.496997, -0.863751, -0.083236), (0.867566, -0.496584, -0.027072), (-0.01795, -0.085668, 0.996162)71.2225, 70.9641, 4.8584
3given(0.970554, -0.237141, 0.042301), (-0.235211, -0.970856, -0.045982), (0.051972, 0.034678, -0.998046)12.882, 113.9705, 24.4859
4given(-0.494843, 0.868981, -0.001863), (-0.867781, -0.49427, -0.051511), (-0.045683, -0.023873, 0.998671)-26.6146, 96.5453, 1.7693
5given(-0.693384, -0.720555, 0.004418), (-0.720182, 0.6932, 0.028483), (-0.023586, 0.016567, -0.999585)64.7581, 27.2826, 26.9451

-
要素

#1: タンパク質
QUINOLINATE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / E.C.2.4.2.19 / NICOTINATE-NUCLEOTIDE PYROPHOSPHORYLASE / QAPRTASE


分子量: 29850.863 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
生物種: Mycobacterium tuberculosis / 株: H37RV / 遺伝子: NADC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): NADC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O06594, UniProt: P9WJJ7*PLUS, nicotinate-nucleotide diphosphorylase (carboxylating)
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-NTM / QUINOLINIC ACID / キノリン酸


分子量: 167.119 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.94 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125-30 %PEG40001reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→30 Å / Num. obs: 55485 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.55 % / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 15
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.061

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.45→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 -10 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs-55992 97.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12570 0 102 266 12938
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.826
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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