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- PDB-1qnt: X-ray structure of human O6alkylguanine-DNA alkyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qnt
タイトルX-ray structure of human O6alkylguanine-DNA alkyltransferase
要素METHYLATED-DNA--PROTEIN-CYSTEINE METHYLTRANSFERASE
キーワードDNA REPAIR / ALKYLTRANSFERASE / METHYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


MGMT-mediated DNA damage reversal / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / DNA-methyltransferase activity / DNA alkylation repair / positive regulation of double-strand break repair / methyltransferase activity / methylation / DNA repair / negative regulation of apoptotic process ...MGMT-mediated DNA damage reversal / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / DNA-methyltransferase activity / DNA alkylation repair / positive regulation of double-strand break repair / methyltransferase activity / methylation / DNA repair / negative regulation of apoptotic process / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain ...Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wibley, J.E.A. / Moody, P.C.E.
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of the Human O(6)-Alkylguanine-DNA Alkyltransferase.
著者: Wibley, J.E.A. / Pegg, A.E. / Moody, P.C.E.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of a Suicidal DNA Repair Protein: The Ada O6-Methylguanine-DNA Methyltransferase from E. Coli
著者: Moore, M.H. / Gulbis, J.M. / Dodson, E.J. / Demple, B. / Moody, P.C.E.
#2: ジャーナル: Anti-Cancer Drug Des. / 年: 1995
タイトル: A Homology Model of the 3-Dimensional Structure of Human O-6-Alklguanine-DNA Alkyltransferase Based on the Crystal Structure of the C-Terminal Domain of the Ada Protein from Escherichia Coli
著者: Wibley J, J.E.A. / Mckie, H. / Embrey, K. / Marks, D.S. / Douglas, K.T. / Moore, M.H. / Moody, P.C.E.
履歴
登録1999年10月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.01999年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYLATED-DNA--PROTEIN-CYSTEINE METHYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9501
ポリマ－18,9501
非ポリマー00
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)71.877, 71.877, 72.578
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細BIOLOGICAL_UNIT: MONOMER RECOMBINANT HUMAN PROTEINEXPRESSED IN ESCHERICHIA COLI

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要素

#1: タンパク質 METHYLATED-DNA--PROTEIN-CYSTEINE METHYLTRANSFERASE / 6-O-METHYLGUANINE-DNA METHYLTRANSFERASE


分子量: 18949.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P16455, methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FRAGMENT EXPRESSED BY MUTATION OF POSITION 177 INTO A STOP CODON

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
解説: INITIAL STRUCTURE FROM MAD DATA COLLECTED TO 2.3A AT ESRF BM14 FROM SEMET DERIVATIVE USING DATA FROM 3 DIFFERENT WAVELENGTHS
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 1.75M (NH4)2SO4, PH 7.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 55 %
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
220 mMTris1drop
3200 mM1dropNaCl
410 mMdithiothreitol1drop
51.75 Mammonium sulfate1reservoir
6135 mMTris1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→23 Å / Num. obs: 17402 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 16.3 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 27.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Mean I/σ(I) obs: 10.3 / Rsym value: 0.193 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 213536 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.193

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→23 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1600 4.9 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 32604 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.6075 Å2 / ksol: 0.427549 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.55 Å20.71 Å20 Å2
2---0.55 Å20 Å2
3---1.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1264 0 0 174 1438
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.137
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.46
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.572
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it0.942.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 250 4.8 %
Rwork0.22 5000 -
obs--95.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.46
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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