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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1qlt | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF THE H422A MUTANT OF THE FLAVOENZYME VANILLYL-ALCOHOL OXIDASE | ||||||
![]() | VANILLYL-ALCOHOL OXIDASE | ||||||
![]() | FLAVOENZYME / OXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEIN / METHANOL UTILIZATION / PEROXISOME / OXIDASE / CATALYSIS | ||||||
機能・相同性 | ![]() vanillyl-alcohol oxidase / vanillyl-alcohol oxidase activity / methanol metabolic process / : / D-lactate dehydrogenase (cytochrome) activity / lactate catabolic process / D-lactate dehydrogenase activity / FAD binding / peroxisome / mitochondrion 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Mattevi, A. / Fraaije, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Covalent flavinylation is essential for efficient redox catalysis in vanillyl-alcohol oxidase. 著者: Fraaije, M.W. / van den Heuvel, R.H. / van Berkel, W.J. / Mattevi, A. #1: ジャーナル: Proteins: Struct.,Funct., Genet. / 年: 1997 タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Flavoenzyme Vanillyl-Alcohol Oxidase from Penicillium Simplicissimum 著者: Mattevi, A. / Fraaije, M.W. / Coda, A. / Van Berkel, W.J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 235.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 187.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1017.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 50.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 68.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (0.232426, -0.972447, 0.018018), ベクター: 詳細 | BIOLOGICAL_UNIT: OCTAMER | |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 62939.910 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: FROM 6% PEG4000, 100 MM ACETATE BUFFER PH 4.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法詳細: Mattevi, A., (1997) Proteins: Struct.,Funct., Genet., 27, 601. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月15日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 55414 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 6 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.226 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.226 / % possible all: 78.8 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 285553 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 78.8 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.2→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.21 / Rfactor Rwork: 0.21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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