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- PDB-1ql6: THE CATALYTIC MECHANISM OF PHOSPHORYLASE KINASE PROBED BY MUTATIO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ql6
タイトルTHE CATALYTIC MECHANISM OF PHOSPHORYLASE KINASE PROBED BY MUTATIONAL STUDIES
要素PHOSPHORYLASE KINASE
キーワードKINASE (GLYCOGEN METABOLISM) / GLYCOGEN METABOLISM / TRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN / KINASE / ATP-BINDING / CALMODULIN-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphorylase kinase / phosphorylase kinase activity / phosphorylase kinase complex / tau-protein kinase / glycogen metabolic process / skeletal muscle myofibril / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase kinase, gamma catalytic subunit / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Phosphorylase kinase, gamma catalytic subunit / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Skamnaki, V.T. / Owen, D.J. / Noble, M.E.M. / Lowe, E.D. / Oikonomakos, N.G. / Johnson, L.N.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Catalytic Mechanism of Phosphorylase Kinase Probed by Mutational Studies.
著者: Skamnaki, V.T. / Owen, D.J. / Noble, M.E. / Lowe, E.D. / Lowe, G. / Oikonomakos, N.G. / Johnson, L.N.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1997
タイトル: The Crystal Structure of a Phosphorylase Kinase Peptide Substrate Complex: Kinase Substrate Recognition
著者: Lowe, E.D. / Noble, M.E.M. / Skamnaki, V.T. / Oikonomakos, N.G. / Owen, D.J. / Johnson, L.N.
履歴
登録1999年8月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.01999年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月12日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHORYLASE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9875
ポリマ－34,2741
非ポリマー7134
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.560, 68.171, 112.475
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHORYLASE KINASE / RABBIT MUSCLE PHOSPHORYLASE KINASE


分子量: 34274.262 Da / 分子数: 1 / 断片: GAMMA SUBUNIT, TRUNCATED TO RESIDUES 1 - 298 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LIGANDS ATP AND MN(II) / 由来: (組換発現) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE / プラスミド: PMW172 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P00518, EC: 2.7.1.38
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 6.9 / 詳細: pH 6.90
結晶化
*PLUS
温度: 14 ℃ / pH: 8.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110-12 mg/mlPhk gamma trnc1drop
23 mMAMPPNP1drop
310 mMHEPES/NaOH1drop
42 %(v/v)glycerol1drop
510 mMdithiothreitol1drop
60.02 %(w/v)1dropNaN3
70.1 mMEDTA1drop
810 mM1dropMnCl2
95 %(w/v)PEG80001reservoir
1050 mMHEPES/NaOH1reservoir
1110 mM1reservoirMnCl2
1210 %(v/v)glycerol1reservoir
1310 mMdithiothreitol1reservoir
140.02 %(w/v)1reservoir NaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / タイプ: ESRF / 波長: 0.993
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.993 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 12745 / % possible obs: 86.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 10.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 40795 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.5 % / Rmerge(I) obs: 0.221

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PHK

2phk


解像度: 2.4→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33 -5 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs-12745 86.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2270 0 38 104 2412
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0420.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0430.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.412
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.9113
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.3092
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.793
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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