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- PDB-1qkz: Fab fragment (MN14C11.6) in complex with a peptide antigen derive... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qkz
タイトルFab fragment (MN14C11.6) in complex with a peptide antigen derived from Neisseria meningitidis P1.7 serosubtype antigen and domain II from Streptococcal protein G
要素
  • (ANTIBODY) x 2
  • MAJOR OUTER MEMBRANE PROTEIN P1.16
  • PROTEIN G-PRIME
キーワードIMMUNE SYSTEM / FAB / PORA / NEISSERIA MENINGITIDIS / PORIN
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / porin activity / pore complex / cell outer membrane / monoatomic ion transmembrane transport / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Porin, Neisseria sp. type / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Porin domain, Gram-negative type / Gram-negative porin / Porin, Gram-negative type / : / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain ...Porin, Neisseria sp. type / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Porin domain, Gram-negative type / Gram-negative porin / Porin, Gram-negative type / : / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / GA-like domain / GA-like domain / Porin domain superfamily / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Immunoglobulin G-binding protein G / Major outer membrane protein P.IA / Class I subtype P1.16 protein / Protein G'
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOCOCCUS SP. (バクテリア)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Derrick, J.P. / Feavers, I. / Maiden, M.C.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of an Fab Fragment in Complex with a Meningococcal Serosubtype Antigen and a Protein G Domain
著者: Derrick, J.P. / Feavers, I.M. / Maiden, M.C.J.
履歴
登録1999年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN G-PRIME
H: ANTIBODY
L: ANTIBODY
P: MAJOR OUTER MEMBRANE PROTEIN P1.16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6124
ポリマ－55,6124
非ポリマー00
水9,476526
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6770 Å2
ΔGint-47.4 kcal/mol
Surface area27460 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)43.482, 63.099, 89.374
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 81.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN G-PRIME


分子量: 7012.762 Da / 分子数: 1 / 断片: DOMAIN II / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) STREPTOCOCCUS SP. (バクテリア) / 株: GROUP G / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q54181, UniProt: P19909*PLUS
#2: 抗体 ANTIBODY


分子量: 23755.592 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / Cell: HYBRIDOMA / 細胞株: MN14C11.6 MURINE HYBRIDOMA / 参照: EMBL: J245477
#3: 抗体 ANTIBODY


分子量: 23954.559 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / Cell: HYBRIDOMA / 細胞株: MN14C11.6 MURINE HYBRIDOMA / 参照: EMBL: AJ245476
#4: タンパク質・ペプチド MAJOR OUTER MEMBRANE PROTEIN P1.16


分子量: 888.946 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 4-13 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌) / 参照: UniProt: Q06140, UniProt: P57041*PLUS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 526 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FAB ANTIBODY STUDIED HERE IS RELATED IN SEQUENCE TO THE SEQUENCES: CHAIN H TO SWS AAD40243 78 ...THE FAB ANTIBODY STUDIED HERE IS RELATED IN SEQUENCE TO THE SEQUENCES: CHAIN H TO SWS AAD40243 78 PERCENT IDENTITY GAMMA1 HEAVY CHAIN OF MAB7 MUS MUSCULUS CHAIN L TO SWS AAD40242 74 PERCENT IDENTITY KAPPA LIGHT CHAIN OF MAB7 MUS MUSCULUS THE RESIDUE NUMBERING SCHEME USED HERE IS THE KABAT NUMBERING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.6 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.00
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
111 mg/mlFab1drop
28.1 mg/mlprotein G1drop
32.2 mg/mlpeptide1drop
450 mMsodium acetate1reservoir
524 %(w/v)PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 1.1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. obs: 34633 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 13.7 Å2 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 1.95→2.04 Å / Rsym value: 0.125 / % possible all: 96
反射
*PLUS
Num. measured all: 180259 / Rmerge(I) obs: 0.037
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.125

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IGC

1igc


解像度: 1.95→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.21
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 -5 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.209 36162 99 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3843 0 0 526 4369
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0090.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0290.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0280.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0213
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 32841 / Num. reflection Rfree: 1745
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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