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- PDB-1qk8: TRYPAREDOXIN-I FROM CRITHIDIA FASCICULATA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qk8
タイトルTRYPAREDOXIN-I FROM CRITHIDIA FASCICULATA
要素TRYPAREDOXIN-I
キーワードTRYPAREDOXIN / CRITHIDIA FASCICULATA / THIOREDOXIN / TRYPANOSOME / ANOMALOUS DISPERSION / OXIDATIVE STRESS / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / negative regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of protein ubiquitination / nucleus
類似検索 - 分子機能
TryX and NRX, thioredoxin domain / Thioredoxin-like / Thioredoxin-like fold / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種CRITHIDIA FASCICULATA (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Alphey, M.S. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: The High Resolution Crystal Structure of Recombinant Crithidia Fasciculata Tryparedoxin-I
著者: Alphey, M.S. / Leonard, G.A. / Gourley, D.G. / Tetaud, E. / Fairlamb, A.H. / Hunter, W.N.
履歴
登録1999年7月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: DSSP
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPAREDOXIN-I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4991
ポリマ－16,4991
非ポリマー00
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)38.390, 50.700, 70.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TRYPAREDOXIN-I / TRYX-I


分子量: 16498.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) CRITHIDIA FASCICULATA (真核生物) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 MET- / 参照: EMBL: AF055913, UniProt: O96438*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 6.75MG/ML PROTEIN, 7.5% PEG MME 2000, 0.025M TRIS/HCL PH8.2, 0.25% DMSO, pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
350-100 mMTris-HCl1reservoir
480 mM1reservoirNaCl
517-20 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.88, 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年11月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.881
20.971
反射解像度: 1.4→19 Å / Num. obs: 49768 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 11.413 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.029 / Net I/σ(I): 145.1
反射 シェル解像度: 1.4→1.43 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 103.1 / % possible all: 65.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 65.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.4→40 Å / SU B: 1.147 / SU ML: 0.0467 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.0724 / ESU R Free: 0.0742
詳細: RESIDUES GLU A 12, LYS A 13, ASP A 18, GLU A 20, GLU A 22, GLU A 59, GLU A 73, GLU A 74, ASP A 75,GLN A 93, ASN A 105, ARG A 128, AND GLN A 139 WERE SEEN TO HAVE DUAL CONFORMATIONS WHICH ARE ...詳細: RESIDUES GLU A 12, LYS A 13, ASP A 18, GLU A 20, GLU A 22, GLU A 59, GLU A 73, GLU A 74, ASP A 75,GLN A 93, ASN A 105, ARG A 128, AND GLN A 139 WERE SEEN TO HAVE DUAL CONFORMATIONS WHICH ARE DISCUSSED IN THE PAPER BY M.S.ALPHEY ET AL. THE C-TERMINAL RESIDUE WAS NOT SEEN IN THE DENSITY MAPS, THE FIRST TWO N-TERMINAL RESIDUES WERE NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY MAPS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 1379 5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs-27853 97.78 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1144 0 0 237 1381
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.120.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.2452
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.8213
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.7662
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.5043
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1220.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1740.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2420.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1620.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor17.97
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor13.415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor26.620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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