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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1qk3 | ||||||
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タイトル | TOXOPLASMA GONDII HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE GMP COMPLEX | ||||||
![]() | HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE | ||||||
![]() | TRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE / PURINE SALVAGE | ||||||
機能・相同性 | ![]() xanthine phosphoribosyltransferase / xanthine phosphoribosyltransferase activity / XMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / guanine phosphoribosyltransferase activity / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / IMP salvage ...xanthine phosphoribosyltransferase / xanthine phosphoribosyltransferase activity / XMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / guanine phosphoribosyltransferase activity / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / magnesium ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Heroux, A. / White, E.L. / Ross, L.J. / Borhani, D.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal Structures of the Toxoplasma Gondii Hypoxanthine-Guanine Phosphoribosyltransferase Gmp and -Imp Complexes: Comparison of Purine Binding Interactions with the Xmp Complex 著者: Heroux, A. / White, E.L. / Ross, L.J. / Borhani, D.W. #1: ![]() タイトル: Crystal Structure of Toxoplasma Gondii Hypoxanthine-Guanine Phosphoribosyltransferase with Xmp, Pyrophosphate and Two Mg2+ Ions Bound: Insights Into the Catalytic Mechanism 著者: Heroux, A. / White, E.L. / Ross, L.J. / Davis, R.L. / Borhani, D.W. #2: ジャーナル: Gene / 年: 1994 タイトル: Isolation and Sequencing of a Cdna Encoding the Hypoxanthine-Guanine Phosphoribosyltransferase from Toxoplasma Gondii 著者: Vasanthakumar, G. / Van Ginkel, S. / Parish, G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 206.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 164.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 43.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 62.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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詳細 | THE BIOMOLECULE CONSISTS OF A HOMO- TETRAMERIC COMPLEXOF BIOPOLYMERS |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26705.502 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: RH / プラスミド: PETC1 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q26997, hypoxanthine phosphoribosyltransferase #2: 化合物 | ChemComp-5GP / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / pH: 5 詳細: 15% PEG 8000, 100 MM KPO4 (PH 5-6), 0.25% BETA-OCTYLGLUCOPYRANOSIDE, 1 MM GMP, 277 K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 6 / PH range high: 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1996年6月15日 / 詳細: RH MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.908 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.65→12.5 Å / Num. obs: 108535 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 9.4 |
反射 シェル | 解像度: 1.65→1.71 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.459 / % possible all: 85.3 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 302104 / Rmerge(I) obs: 0.053 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 85.3 % / Rmerge(I) obs: 0.459 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1HMP, SUBUNIT A, WITHOUT LOOPS, WATERS, OR GMP 解像度: 1.65→12.5 Å / SU B: 1.27012 / SU ML: 0.042 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.11491 / ESU R Free: 0.10941 詳細: THE STRUCTURE WAS FIRST REFINED USING X-XPLOR. REFMAC AND ARP WERE USED TO FINISH THE REFINEMENT, USING THE X-PLOR-CALCULATED BULK SOLVENT CORRECTION.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 22.2 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.65→12.5 Å
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拘束条件 |
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