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- PDB-1qiw: Calmodulin complexed with N-(3,3,-diphenylpropyl)-N'-[1-R-(3,4-bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qiw
タイトルCalmodulin complexed with N-(3,3,-diphenylpropyl)-N'-[1-R-(3,4-bis-butoxyphenyl)-ethyl]-propylenediamine (DPD)
要素CALMODULIN
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : ...regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / activation of adenylate cyclase activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / titin binding / enzyme regulator activity / voltage-gated potassium channel complex / regulation of calcium-mediated signaling / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / response to amphetamine / calcium channel regulator activity / regulation of heart rate / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / calcium-mediated signaling / response to calcium ion / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / disordered domain specific binding / myelin sheath / protein autophosphorylation / growth cone / vesicle / transmembrane transporter binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / calcium ion binding / centrosome / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DPD / Calmodulin-1 / Calmodulin
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Harmat, V. / Bocskei, Z.S. / Vertessy, B.G. / Ovadi, J. / Naray-Szabo, G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: A New Potent Calmodulin Antagonist with Arylalkylamine Structure: Crystallographic, Spectroscopic and Functional Studies
著者: Harmat, V. / Bocskei, Z.S. / Naray-Szabo, G. / Bata, I. / Csutor, A.S. / Hermecz, I. / Aranyi, P. / Szabo, B. / Liliom, K. / Vertessy, B.G. / Ovadi, J.
#1: ジャーナル: Proteins: Struct.,Funct., Genet. / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary Diffraction Analysis of Ca(2+)-Calmodulin-Drug and Apocalmodulin-Drug Complexes.
著者: Vertessy, B.G. / Bocskei, Z.S. / Harmath, V. / Naray-Szabo, G. / Ovadi, J.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: Trifluoperazine-Induced Conformational Change in Ca (2+)-Calmodulin
著者: Vandonselaar, M. / Hickie, R.A. / Quail, J.W. / Delbaere, L.T.J.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Drug Binding by Calmodulin: Crystal Structure of a Calmodulin-Trifluoperazine Complex
著者: Cook, W.J. / Walter, L.J. / Walter, M.R.
履歴
登録1999年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN
B: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,31413
ポリマ－33,4432
非ポリマー1,87111
水00
1
A: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9157
ポリマ－16,7211
非ポリマー1,1946
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3986
ポリマ－16,7211
非ポリマー6775
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)41.960, 56.200, 35.270
Angle α, β, γ (deg.)99.52, 114.47, 96.86
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.638671, 0.193606, -0.744725), (0.194159, -0.895966, -0.399434), (-0.744581, -0.399702, 0.534637)
ベクター: 25.519, 72.2145, 31.1185)

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要素

#1: タンパク質 CALMODULIN


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: P02593, UniProt: P62157*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-DPD / N-(3,3,-DIPHENYLPROPYL)-N'-[1-R-(2 3,4-BIS-BUTOXYPHENYL)-ETHYL]-PROPYLENEDIAMINE / (R)-1-(3,4-ジブトキシフェニル)-N-[3-[(3,3-ジフェニルプロピル)アミノ]プロピル]エタンアミン


分子量: 516.757 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H48N2O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.185 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
解説: THE TWO DOMAINS OF 1LIN WERE USED SEPARATEDLY AS MODELS
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY HANGING DROP TECHNIQUE. 50 MM PH=6.0 SODIUM CACODYLATE/HCL BUFFER, 10 MM MGCL2, 10 MM CACL2, 2MM DPD AND 30% PEG 8000 THE CRYSTAL COULD NOT BE REPRODUCED., pH 6.00
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
21 mMHEPES1drop
35 mM1dropCaCl2
42 mMAAA1drop
550 mMsodium cacodylate1reservoir
610 mM1reservoirCaCl2
710 mM1reservoirMgCl2
825-30 %(w/v)PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月15日 / 詳細: NORMAL FOCUS
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→54.23 Å / Num. obs: 8711 / % possible obs: 69.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 26.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 2.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.705 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Rsym value: 0.513 / % possible all: 25.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
bioteXデータ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LIN

1lin


解像度: 2.3→54.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: DISORDERED SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES A2, A7, A47, A78, A79, A86, A114, A123, B6, B13, B69, B77, B82, B84, B123, B127 AND 146 AS WELL AS TRIMETHYL-LYSINES A115, B115 ARE NOT PRESENT IN THE ...詳細: DISORDERED SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES A2, A7, A47, A78, A79, A86, A114, A123, B6, B13, B69, B77, B82, B84, B123, B127 AND 146 AS WELL AS TRIMETHYL-LYSINES A115, B115 ARE NOT PRESENT IN THE STRUCTURE TEMPERATURE FACTORS FOR THE ATOMS IN THE CENTRAL REGIONS (A73-A80, B75- B82),ATOMS AT THE ENDS OF THE POLIPEPTIDE CHAINS (A144-A146, B4-B7, B144) AS WELL AS FOR SOME SURFACE RESIDUES (A45, A84, A107, A112, B107, B119, B126) ARE UNUSUALLY HIGH, INDICATING FLEXIBILITY IN THESE PARTS OF THE STRUCTURE. THE C-TERMINAL RESIDUES FOR BOTH CHAINS A AND B WERE NOT SEEN IN THE DENSITY MAPS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.317 483 5.5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 8711 69.24 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.008 Å2-0.196 Å2-1.001 Å2
2---12.279 Å2-2.453 Å2
3----14.919 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.423 Å0.263 Å
Luzzati d res low-2.7 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.0962 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→54.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2212 0 112 0 2324
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.232
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.25
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.506
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 5.019 Å2 / Rms dev position: 0.078 Å / Weight Biso : 10 / Weight position: 50
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 13 3.39 %
Rwork0.105 370 -
obs--24.39 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2CA.PARCA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3AAA.PARAAA.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.506
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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