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- PDB-1qik: SPECIFIC CHEMICAL AND STRUCTURAL DAMAGE AT NINE TIME POINTS (POIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qik
タイトルSPECIFIC CHEMICAL AND STRUCTURAL DAMAGE AT NINE TIME POINTS (POINT H) CAUSED BY INTENSE SYNCHROTRON RADIATION TO TORPEDO CALIFORNICA ACETYLCHOLINESTERASE
要素ACETYLCHOLINESTERASE
キーワードHYDROLASE / RADIATION DAMAGE / TIME SERIES / DISULFIDE BOND / SERINE HYDROLASE / ALPHA/BETA HYDROLASE / NEUROTRANSMITTER CLEAVAGE / CATALYTIC TRIAD / GLYCOSYLATED PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / acetylcholinesterase / choline metabolic process / acetylcholinesterase activity / synaptic cleft / side of membrane / synapse / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, fish/snake / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain ...Acetylcholinesterase, fish/snake / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Torpedo californica (エイ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kryger, G. / Weik, M. / Ravelli, R.B.G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Specific chemical and structural damage to proteins produced by synchrotron radiation.
著者: Weik, M. / Ravelli, R.B. / Kryger, G. / McSweeney, S. / Raves, M.L. / Harel, M. / Gros, P. / Silman, I. / Kroon, J. / Sussman, J.L.
履歴
登録1999年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7371
ポリマ－60,7371
非ポリマー00
水5,116284
1
A: ACETYLCHOLINESTERASE

A: ACETYLCHOLINESTERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,4732
ポリマ－121,4732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)112.203, 112.203, 138.073
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE


分子量: 60736.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Torpedo californica (エイ) / 器官: ELECTRIC ORGAN / Variant: G2 FORM / 組織: ELECTROPLAQUE / 参照: UniProt: P04058, acetylcholinesterase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化温度: 292 K / pH: 5.8 / 詳細: 30% PEG 200, 0.3 M MES, pH 5.8, temperature 292K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein1drop
238 %PEG2001reservoir
30.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.932
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→36.73 Å / Num. obs: 21801 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.79 % / Biso Wilson estimate: 20.3 Å2 / Rsym value: 0.081
反射
*PLUS
冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VXR

1vxr


解像度: 2.9→36.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high rms absF: 1957105.54 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. ONLY PARTIAL REFINEMENT DONE. ALL SIX CYSTEINE RESIDUES TAKING PART IN INTRACHAIN DISULFIDE LINKAGES, CYS 67-CYS 94, CYS 402- CYS 521 AND CYS 254-CYS 265, WERE ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. ONLY PARTIAL REFINEMENT DONE. ALL SIX CYSTEINE RESIDUES TAKING PART IN INTRACHAIN DISULFIDE LINKAGES, CYS 67-CYS 94, CYS 402- CYS 521 AND CYS 254-CYS 265, WERE MODELED AND REFINED AS ALANINE RESIDUES. TCACHE IS A GLYCOPROTEIN OF MR = 65,000, WHICH CONTAINS THREE INTRACHAIN DISULFIDE BONDS. IN THE COURSE OF CRYOGENIC DATA COLLECTION ON TRIGONAL CRYSTALS OF TCACHE ON THE UNDULATOR BEAMLINE, ID14-EH4, AT THE ESRF IN GRENOBLE, IN PREPARATION FOR TIME-RESOLVED STUDIES, WE COLLECTED A SERIES OF NINE HIGH-QUALITY COMPLETE DATA SETS ON THE SAME CRYSTAL. DATA COLLECTION UTILIZED THE UNATTENUATED BEAM, AND THE DURATION PER DATA SET WAS CA. 19 MIN, FOR 3 H IN TOTAL, AT 100K. ELECTRON DENSITY MAPS WERE OBTAINED FOR EACH DATA SET BY ROUTINE REFINEMENT, STARTING FROM THE SAME MODEL OF NATIVE TCACHE. FOR RESULTS, SEE: HTTP://SGJS3.WEIZMANN.AC.IL/~KRYGER/RADIATION_DAMAGE (LOWER CASE!) THIS ENTRY IS THE 8TH TIME POINT (8 OF 9). SEE HTTP:// SGJS3.WEIZMANN.AC.IL/~KRYGER/RADIATION_DAMAGE (LOWER CASE!)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1030 4.7 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 21758 95.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.79 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.99 Å25.32 Å20 Å2
2--4.99 Å20 Å2
3----9.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→36.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4238 0 0 284 4522
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.021.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.762.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 102 4.6 %
Rwork0.295 2108 -
obs--98.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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