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- PDB-1qi3: MUTANT (D193N) MALTOTETRAOSE-FORMING EXO-AMYLASE IN COMPLEX WITH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qi3
タイトルMUTANT (D193N) MALTOTETRAOSE-FORMING EXO-AMYLASE IN COMPLEX WITH MALTOTETRAOSE
要素PROTEIN (EXO-MALTOTETRAOHYDROLASE)
キーワードHYDROLASE / MALTOTETRAOSE-FORMING EXO AMYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase / glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase activity / starch catabolic process / starch binding / alpha-amylase activity / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase, domain C / Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase, domain C / Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain ...Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase, domain C / Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase, domain C / Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Carbohydrate-binding-like fold / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / Glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2 Å
データ登録者Hasegawa, K. / Kubota, M. / Matsuura, Y.
引用
ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1999
タイトル: Roles of catalytic residues in alpha-amylases as evidenced by the structures of the product-complexed mutants of a maltotetraose-forming amylase.
著者: Hasegawa, K. / Kubota, M. / Matsuura, Y.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal Structures of a Mutant Maltotetraose-Forming Exo-Amylase Cocrystallized with Maltopentaose
著者: Yoshioka, Y. / Hasegawa, K. / Matsuura, Y. / Katsube, Y. / Kubota, M.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of a Maltotetraose-Forming Exo-Amylase from Pseudomonas Stutzeri
著者: Morishita, Y. / Hasegawa, K. / Matsuura, Y. / Katsube, Y. / Kubota, M. / Sakai, S.
履歴
登録1999年6月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (EXO-MALTOTETRAOHYDROLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1554
ポリマ－47,4091
非ポリマー7473
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.770, 170.800, 46.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (EXO-MALTOTETRAOHYDROLASE) / MALTOTETRAOSE-FORMING EXO-AMYLASE


分子量: 47408.633 Da / 分子数: 1 / 変異: D193N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
株: MO-19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101
参照: UniProt: P13507, glucan 1,4-alpha-maltotetraohydrolase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細1QI3 SWS P13507 1 - 21 NOT IN ATOMS LIST 1QI3 SWS P13507 440 - 548 NOT IN ATOMS LIST

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.59 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
30.7-0.9 Mammonium sulfate1drop
410 mg/mlmaltopentaose1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→62 Å / Num. obs: 33736 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.062
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. measured all: 128837

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHASER位相決定
PROFFT精密化
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: 1JDD

1jdd


解像度: 2→10 Å / Rfactor obs: 0.186 / σ(F): 2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3297 0 47 157 3501
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0320.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0380.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.7081
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.2521.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.1132
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1720.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1850.4
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1910.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1540.4
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.53
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor33.220
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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