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- PDB-1qhk: N-TERMINAL DOMAIN OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE RNASE HI REVEALS A ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qhk
タイトルN-TERMINAL DOMAIN OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE RNASE HI REVEALS A FOLD WITH A RESEMBLANCE TO THE N-TERMINAL DOMAIN OF RIBOSOMAL PROTEIN L9
要素PROTEIN (RIBONUCLEASE HI)
キーワードHYDROLASE / RIBONUCLEASE HI N-TERMINAL DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / DNA replication, removal of RNA primer / RNA catabolic process / ribonuclease H / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / nucleic acid binding / magnesium ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease H1, N-terminal domain / Ribonuclease H1, eukaryote / Ribonuclease HI; Chain A / Ribonuclease H1, N-terminal / Ribonuclease H1, N-terminal domain superfamily / Caulimovirus viroplasmin / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / RNase H / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. ...Ribonuclease H1, N-terminal domain / Ribonuclease H1, eukaryote / Ribonuclease HI; Chain A / Ribonuclease H1, N-terminal / Ribonuclease H1, N-terminal domain superfamily / Caulimovirus viroplasmin / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / RNase H / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING
データ登録者Evans, S.P. / Bycroft, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: NMR structure of the N-terminal domain of Saccharomyces cerevisiae RNase HI reveals a fold with a strong resemblance to the N-terminal domain of ribosomal protein L9.
著者: Evans, S.P. / Bycroft, M.
#1: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 1994
タイトル: Eukaryotic RNase H Shares a Conserved Domain with Caulimovirus Proteins that Facilitate Translation of Polycistronic RNA
著者: Mushegian, A.R. / Edskes, H.K. / Koonin, E.V.
履歴
登録1999年5月17日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (RIBONUCLEASE HI)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,3811
ポリマ－5,3811
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデルモデル #14

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PROTEIN (RIBONUCLEASE HI) / E.C.3.1.26.4 / RNASE HI


分子量: 5380.938 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PRSETA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)C41 / 参照: UniProt: Q04740, ribonuclease H

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121COSY
131TOCSY
141HBHA (CO)NH
151CBCA(CO)NH
161HN(CA)CB
171(H)CCH-TOCSY
181HNHA
191HNHB

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試料調製

詳細内容: ACETATE BUFFER (50 MM)
試料状態pH: 3.6 / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX500 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX500 / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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