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- PDB-1qf8: TRUNCATED FORM OF CASEIN KINASE II BETA SUBUNIT (2-182) FROM HOMO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qf8
タイトルTRUNCATED FORM OF CASEIN KINASE II BETA SUBUNIT (2-182) FROM HOMO SAPIENS
要素CASEIN KINASE II
キーワードTRANSFERASE / CASEIN KINASE BETA SUBUNIT (1-182) / SER/THR PROTEIN KINASE / ZN FINGER
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA binding / adiponectin-activated signaling pathway / positive regulation of activin receptor signaling pathway / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / protein kinase regulator activity / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body ...regulation of DNA binding / adiponectin-activated signaling pathway / positive regulation of activin receptor signaling pathway / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / protein kinase regulator activity / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / peptidyl-threonine phosphorylation / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / protein-macromolecule adaptor activity / protein-containing complex assembly / secretory granule lumen / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / ficolin-1-rich granule lumen / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / Neutrophil degranulation / chromatin / signal transduction / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / N-terminal domain of TfIIb - #20 / N-terminal domain of TfIIb ...protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / N-terminal domain of TfIIb - #20 / N-terminal domain of TfIIb / Single Sheet / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Casein kinase II subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Chantalat, L. / Leroy, D. / Filhol, O. / Nueda, A. / Benitez, M.J. / Chambaz, E. / Cochet, C. / Dideberg, O.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the human protein kinase CK2 regulatory subunit reveals its zinc finger-mediated dimerization.
著者: Chantalat, L. / Leroy, D. / Filhol, O. / Nueda, A. / Benitez, M.J. / Chambaz, E.M. / Cochet, C. / Dideberg, O.
履歴
登録1999年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CASEIN KINASE II
B: CASEIN KINASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2615
ポリマ－43,1062
非ポリマー1553
水5,837324
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)132.230, 132.230, 63.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-331-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 CASEIN KINASE II


分子量: 21552.885 Da / 分子数: 2 / 断片: BETA SUBUNIT (RESIDUES 1-182) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TRUNCATED, CONTAINS RESIDUES 1-182 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P67870, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細ZINC FINGER
配列の詳細RESIDUES 183-215 HAVE BEEN DELETED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: CRYSTALS OF CK2 BETA (1-182) WERE GROWN AT 281 K IN 4 MICROLITER SITTING DROPS CONTAINING A 1:1 MIXTURE OF PROTEIN SOLUTION (18 MG/ML) IN 10 MM TRIS (PH 7) AND RESERVOIR SOLUTION WITH 15% PEG ...詳細: CRYSTALS OF CK2 BETA (1-182) WERE GROWN AT 281 K IN 4 MICROLITER SITTING DROPS CONTAINING A 1:1 MIXTURE OF PROTEIN SOLUTION (18 MG/ML) IN 10 MM TRIS (PH 7) AND RESERVOIR SOLUTION WITH 15% PEG 5K MME, 500 MM NACL, 460 MM MGCL2 3% DIOXANE, pH 9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 9.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Chantalat, L., (1999) Acta Crystallogr., D55, 895.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
118 mg/mlprotein1drop
214-20 %mPEG50001reservoir
40.46 M1reservoirMgCl2
510 mMdithiothreitol1reservoir
63 %dioxane1reservoir
70.4 M1reservoirNaCl
3bicine1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.88, 0.978668, 0.978418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年9月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.881
20.9786681
30.9784181
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 634684 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.2 % / Biso Wilson estimate: 19.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 34
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.326 / Mean I/σ(I) obs: 7.05 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. obs: 62119 / Num. measured all: 634684
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
SOLOMON位相決定
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.74→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high rms absF: 2101218.05 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 5818 10 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs-57967 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.66 Å2 / ksol: 0.412 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.08 Å20 Å20 Å2
2--2.08 Å20 Å2
3----4.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2704 0 3 324 3031
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.781.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.282.5
LS精密化 シェル解像度: 1.74→1.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 958 10 %
Rwork0.226 8605 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.1933
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 23.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.25 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.226

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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