[日本語] English
- PDB-1qey: NMR Structure Determination of the Tetramerization Domain of the ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qey
タイトルNMR Structure Determination of the Tetramerization Domain of the MNT Repressor: An Asymmetric A-Helical Assembly in Slow Exchange
要素PROTEIN (REGULATORY PROTEIN MNT)
キーワードGENE REGULATION / OLIGOMERIZATION / TRANSCRIPTIONAL CONTROL / P22 MNT REPRESSOR
機能・相同性Bacteriophage P22, Mnt / Regulatory protein Mnt / Arc-like DNA binding domain / Arc-like DNA binding domain / Arc-type ribbon-helix-helix / Ribbon-helix-helix / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / Regulatory protein mnt
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage P22 (ファージ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Nooren, I.M.A. / George, A.V.E. / Kaptein, R. / Sauer, R.T. / Boelens, R.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 1999
タイトル: The tetramerization domain of the Mnt repressor consists of two right-handed coiled coils.
著者: Nooren, I.M. / Kaptein, R. / Sauer, R.T. / Boelens, R.
#1: ジャーナル: J.Biomol.Nmr / : 1999
タイトル: NMR structure determination of the tetramerization domain of the Mnt repressor: An asymmetric alpha-helical assembly in slow exchange.
著者: Nooren, I.M. / George, A.V. / Kaptein, R. / Sauer, R.T. / Boelens, R.
#2: ジャーナル: J.Biomol.Struct.Dyn. / : 2000
タイトル: Structure and dynamics of the tetrameric mnt repressor and a model for its DNA complex.
著者: Nooren, I.M. / Folkers, G.E. / Kaptein, R. / Sauer, R.T. / Boelens, R.
#3: ジャーナル: Biochemistry / : 1995
タイトル: Domains of Mnt repressor: roles in tetramer formation, protein stability, and operator DNA binding.
著者: Waldburger, C.D. / Sauer, R.T.
履歴
登録1999年4月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.book_publisher / _citation.country ..._citation.book_publisher / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (REGULATORY PROTEIN MNT)
B: PROTEIN (REGULATORY PROTEIN MNT)
C: PROTEIN (REGULATORY PROTEIN MNT)
D: PROTEIN (REGULATORY PROTEIN MNT)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7734
ポリマ-14,7734
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area5270 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area8080 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)27 / 30LOWEST ENERGY, LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
PROTEIN (REGULATORY PROTEIN MNT) / MNT-C


分子量: 3693.208 Da / 分子数: 4 / 断片: C-TERMINAL TETRAMERIZATION DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CHYMOTRYPTIC FRAGMENT OF WILD-TYPE PROTEIN
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P22 (ファージ)
: P22-like viruses / プラスミド: PTM203-ST6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X90 / 参照: UniProt: P03049

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR

-
試料調製

試料状態イオン強度: 50 mM KPI, 200 mM NACL / pH: 5.2 / 温度: 298.0 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
6001
7502

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLORV3.851BRUNGER精密化
X-PLOR構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: SEE LITERATURE
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY, LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 27

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る