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- PDB-1qe0: CRYSTAL STRUCTURE OF APO S. AUREUS HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qe0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF APO S. AUREUS HISTIDYL-TRNA SYNTHETASE
要素Histidine--tRNA ligase
キーワードLIGASE / CLASS II TRNA SYNTHETASE / BETA SHEET
機能・相同性
機能・相同性情報


catalytic activity, acting on a protein / histidine-tRNA ligase / histidine-tRNA ligase activity / histidyl-tRNA aminoacylation / transferase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine-tRNA ligase / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / Anticodon-binding domain / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Histidine-tRNA ligase / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / Anticodon-binding domain / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histidine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Qiu, X. / Janson, C.A. / Blackburn, M.N. / Chohan, I.K. / Hibbs, M. / Abdel-Meguid, S.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Cooperative structural dynamics and a novel fidelity mechanism in histidyl-tRNA synthetases.
著者: Qiu, X. / Janson, C.A. / Blackburn, M.N. / Chhohan, I.K. / Hibbs, M. / Abdel-Meguid, S.S.
履歴
登録1999年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidine--tRNA ligase
B: Histidine--tRNA ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,6702
ポリマ－96,6702
非ポリマー00
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8390 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area30660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.650, 125.650, 115.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Histidine--tRNA ligase / Histidyl-tRNA synthetase / HisRS


分子量: 48334.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: hisS / プラスミド: PDB575 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60911, histidine-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Citrate, Tartrate, (NH4)2SO4, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
220 mMTris1drop
30.2 M1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
51 mMdithiothreitol1drop
60.1 Msodium citrate1reservoir
70.2 Msodium potassium tartrate1reservoir
81.8 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1997年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→31 Å / Num. all: 136360 / Num. obs: 28925 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.194 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.564 / Num. unique all: 28925 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 31 Å / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 136360

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SMARTデータ収集
SAINTデータ削減
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
SMARTデータ削減
SAINTデータスケーリング
精密化解像度: 2.7→7 Å / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: There is a pseudo 1/2 translation along Z, causing nearly half of the reflections being near zero intensity and measured at noise level. R(all) is not calculated since it would be horrible.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1010 -5% of observed reflections
Rwork0.197 ---
obs0.192 19332 70 %-
all-28925 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5900 0 0 100 6000
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 7 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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