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万見
- PDB-1qc6: EVH1 domain from ENA/VASP-like protein in complex with ACTA peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qc6
タイトルEVH1 domain from ENA/VASP-like protein in complex with ACTA peptide
要素
  • EVH1 DOMAIN FROM ENA/VASP-LIKE PROTEIN
  • PHE-GLU-PHE-PRO-PRO-PRO-PRO-THR-ASP-GLU-GLU
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / AN INCOMPLETE SEVEN STRANDED ANTI-PARALLEL BETA BARREL CLOSED BY AN ALPHA HELIX / EVH1 DOMAIN / ACTIN-BASED CELL MOTILITY / INTERACTION MODULE
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by ROBO receptors / actin nucleation / RHO GTPases Activate Formins / actin filament-based movement / profilin binding / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / positive regulation of actin filament polymerization / stress fiber / phagocytic vesicle ...Signaling by ROBO receptors / actin nucleation / RHO GTPases Activate Formins / actin filament-based movement / profilin binding / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / positive regulation of actin filament polymerization / stress fiber / phagocytic vesicle / axon guidance / platelet activation / SH3 domain binding / cellular response to type II interferon / lamellipodium / actin binding / protein homotetramerization / focal adhesion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vasodilator-stimulated phosphoprotein/ENA/VASP-like / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like ...Vasodilator-stimulated phosphoprotein/ENA/VASP-like / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ena/VASP-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Fedorov, A.A. / Fedorov, E.V. / Gertler, F.B. / Almo, S.C.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure of EVH1, a novel proline-rich ligand-binding module involved in cytoskeletal dynamics and neural function
著者: Fedorov, A.A. / Fedorov, E. / Gertler, F. / Almo, S.C.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1996
タイトル: Mena, a relative of VASP and Drosophila Enabled is implicated in the control of microfilament dynamics
著者: Gertler, F.B. / Niebuhr, K. / Reinhard, M. / Wehland, J. / Soriano, P.
履歴
登録1999年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp / _exptl_crystal_grow.temp_details
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EVH1 DOMAIN FROM ENA/VASP-LIKE PROTEIN
C: PHE-GLU-PHE-PRO-PRO-PRO-PRO-THR-ASP-GLU-GLU
B: EVH1 DOMAIN FROM ENA/VASP-LIKE PROTEIN
D: PHE-GLU-PHE-PRO-PRO-PRO-PRO-THR-ASP-GLU-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2034
ポリマ－32,2034
非ポリマー00
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.883, 68.257, 82.219
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is constructed from chains 1A and 2A / The biological assembly is constructed from chains 1B and 2B

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要素

#1: タンパク質 EVH1 DOMAIN FROM ENA/VASP-LIKE PROTEIN


分子量: 14796.967 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 変異: MET 1,14,105,112 MODIFIED TO SELENOMET / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: brain / プラスミド: GST-FUSION / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P70429
#2: タンパク質・ペプチド PHE-GLU-PHE-PRO-PRO-PRO-PRO-THR-ASP-GLU-GLU


分子量: 1304.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PROLINE-RICH PEPTIDE PREPARED BY PEPTIDE SYNTHESIS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: ammonium sulfate, DTT, sodium azide, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
Temp details: room temperature
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110-14 mg/mlprotein1drop
21.7 Mammonium sulfate1reservoir
35 mMdithiothreitol1reservoir
40.02 %1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.980544, 0.978455, 0.941310
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9805441
20.9784551
30.941311
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 8216 / Num. obs: 7926 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.298 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique all: 723 / % possible all: 88.1
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.09

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
直接法モデル構築
X-PLOR3.851精密化
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→8 Å / Rfactor Rfree error details: random / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 610 8 %random
Rwork0.215 ---
all0.237 7926 --
obs0.225 7290 92.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1842 0 0 7 1849
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.34
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.91
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.707
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.91
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.707

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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