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万見
- PDB-1qav: Unexpected Modes of PDZ Domain Scaffolding Revealed by Structure ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qav
タイトルUnexpected Modes of PDZ Domain Scaffolding Revealed by Structure of NNOS-Syntrophin Complex
要素
  • ALPHA-1 SYNTROPHIN (RESIDUES 77-171)
  • NEURONAL NITRIC OXIDE SYNTHASE (RESIDUES 1-130)
キーワードmembrane protein/oxidoreductase / BETA-FINGER / HETERODIMER / membrane protein-oxidoreductase COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of vasoconstriction by circulating norepinephrine / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / negative regulation of hepatic stellate cell contraction / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to vitamin B3 / postsynaptic specialization, intracellular component / ROS and RNS production in phagocytes / anchoring junction ...regulation of vasoconstriction by circulating norepinephrine / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / negative regulation of hepatic stellate cell contraction / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to vitamin B3 / postsynaptic specialization, intracellular component / ROS and RNS production in phagocytes / anchoring junction / azurophil granule / synaptic signaling by nitric oxide / Ion homeostasis / negative regulation of vasoconstriction / response to nitric oxide / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to vitamin E / positive regulation of sodium ion transmembrane transport / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / neuromuscular junction development / cadmium ion binding / negative regulation of calcium ion transport / positive regulation of the force of heart contraction / negative regulation of potassium ion transport / regulation of postsynaptic membrane potential / nitric oxide mediated signal transduction / nitric-oxide synthase (NADPH) / sodium channel regulator activity / negative regulation of serotonin uptake / regulation of neurogenesis / nitric-oxide synthase activity / multicellular organismal response to stress / xenobiotic catabolic process / postsynaptic density, intracellular component / L-arginine catabolic process / striated muscle contraction / NADPH binding / behavioral response to cocaine / regulation of sodium ion transport / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of blood pressure / response to hormone / nitric oxide metabolic process / cellular response to epinephrine stimulus / photoreceptor inner segment / nitric oxide biosynthetic process / T-tubule / sarcoplasmic reticulum membrane / calyx of Held / secretory granule / sarcoplasmic reticulum / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to activity / cell periphery / response to nicotine / phosphoprotein binding / response to nutrient levels / establishment of localization in cell / establishment of protein localization / female pregnancy / negative regulation of insulin secretion / cellular response to mechanical stimulus / sarcolemma / response to peptide hormone / caveola / cellular response to growth factor stimulus / potassium ion transport / response to lead ion / response to estrogen / vasodilation / Z disc / calcium-dependent protein binding / calcium ion transport / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / positive regulation of neuron apoptotic process / actin binding / ATPase binding / response to heat / scaffold protein binding / response to ethanol / response to lipopolysaccharide / nuclear membrane / dendritic spine / mitochondrial outer membrane / negative regulation of neuron apoptotic process / transmembrane transporter binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic membrane / calmodulin binding / cytoskeleton / response to hypoxia / postsynaptic density / membrane raft / negative regulation of cell population proliferation / heme binding / synapse / dendrite
類似検索 - 分子機能
Syntrophin, split Pleckstrin homology (PH) domain / PH domain / : / Syntrophin / Syntrophin C-terminal PH domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily ...Syntrophin, split Pleckstrin homology (PH) domain / PH domain / : / Syntrophin / Syntrophin C-terminal PH domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / PH domain / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / PH domain profile. / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / PDZ domain / Pleckstrin homology domain. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Pleckstrin homology domain / Flavoprotein-like superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitric oxide synthase 1 / Alpha-1-syntrophin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hillier, B.J. / Christopherson, K.S. / Prehoda, K.E. / Bredt, D.S. / Lim, W.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Unexpected modes of PDZ domain scaffolding revealed by structure of nNOS-syntrophin complex.
著者: Hillier, B.J. / Christopherson, K.S. / Prehoda, K.E. / Bredt, D.S. / Lim, W.A.
履歴
登録1999年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-1 SYNTROPHIN (RESIDUES 77-171)
B: NEURONAL NITRIC OXIDE SYNTHASE (RESIDUES 1-130)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0122
ポリマ－22,0122
非ポリマー00
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.580, 34.310, 187.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-1 SYNTROPHIN (RESIDUES 77-171)


分子量: 9641.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET19B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q61234
#2: タンパク質 NEURONAL NITRIC OXIDE SYNTHASE (RESIDUES 1-130)


分子量: 12371.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PET19B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29476
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, PH 8.5, 298K, 25% PEG4000, 0.2M SODIUM ACETATE, 100MM TRIS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17.3 mg/mlPDZ domain1drop
25.5 mg/mlnNOS PDZ domain1drop
3100 mMTris-HCl1reservoir
425 %PEG40001reservoir
50.2 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンSSRL BL7-111.08
シンクロトロンALS 5.0.220.969
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1IMAGE PLATE1998年4月23日
ADSC QUANTUM 42CCD1998年10月24日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.081
20.9691
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 15442 / Num. obs: 15442 / % possible obs: 90.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 31.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / % possible all: 78
反射
*PLUS
Num. measured all: 123446

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.9→50 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1508 -RANDOM
Rwork0.2078 ---
all-15162 --
obs-15162 89.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1503 0 0 148 1651
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.34
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.34
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 19.3 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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