[日本語] English
万見
- PDB-1q7d: Structure of the integrin alpha2beta1 binding collagen peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q7d
タイトルStructure of the integrin alpha2beta1 binding collagen peptide
要素collagen alfa 1(I) chain peptide GPOGPOGFOGERGPOGPOGPO
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / COLLAGEN / INTEGRIN / TRIPLEHELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / cellular response to fluoride / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Defective VWF binding to collagen type I ...collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / cellular response to fluoride / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Defective VWF binding to collagen type I / platelet-derived growth factor binding / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / bone trabecula formation / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / intramembranous ossification / Extracellular matrix organization / embryonic skeletal system development / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / skin morphogenesis / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / endochondral ossification / Platelet Adhesion to exposed collagen / collagen fibril organization / face morphogenesis / response to steroid hormone / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / MET activates PTK2 signaling / Scavenging by Class A Receptors / GP1b-IX-V activation signalling / Syndecan interactions / blood vessel development / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Collagen degradation / Non-integrin membrane-ECM interactions / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / negative regulation of cell-substrate adhesion / protein localization to nucleus / ECM proteoglycans / response to hyperoxia / Integrin cell surface interactions / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to cAMP / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to retinoic acid / visual perception / cellular response to epidermal growth factor stimulus / secretory granule / skeletal system development / Cell surface interactions at the vascular wall / response to insulin / cellular response to amino acid stimulus / sensory perception of sound / cellular response to glucose stimulus / response to hydrogen peroxide / cellular response to mechanical stimulus / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / osteoblast differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / cellular response to tumor necrosis factor / response to estradiol / protease binding / : / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain ...Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies)
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(I) chain
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Emsley, J. / Knight, C.G. / Farndale, R.W. / Barnes, M.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structure of the Integrin alpha2beta1-binding Collagen Peptide.
著者: Emsley, J. / Knight, C.G. / Farndale, R.W. / Barnes, M.J.
履歴
登録2003年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The peptide is acetylated at the N-terminus and amidated at the C-terminus. Gly-Pro-Hyp ...SEQUENCE The peptide is acetylated at the N-terminus and amidated at the C-terminus. Gly-Pro-Hyp groups were added for stabilization.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: collagen alfa 1(I) chain peptide GPOGPOGFOGERGPOGPOGPO
B: collagen alfa 1(I) chain peptide GPOGPOGFOGERGPOGPOGPO
C: collagen alfa 1(I) chain peptide GPOGPOGFOGERGPOGPOGPO


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1183
ポリマ－6,1183
非ポリマー00
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4650 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area3820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.600, 135.800, 25.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-24-

HOH

21A-113-

HOH

31B-107-

HOH

41B-116-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド collagen alfa 1(I) chain peptide GPOGPOGFOGERGPOGPOGPO


分子量: 2039.167 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN HOMO SAPIENS (HUMAN). PEPTIDE SYNTHESISED USING STANDARD FMOC SYNTHESIS
参照: UniProt: P02452
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.66 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 8K, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
20.1 Mcacodylate1reservoirpH6.5
30.2 Msodium acetate1reservoir
430 %(w/v)PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 85 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年1月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 5060 / Num. obs: 5060 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 0.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.355 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 689 / Rsym value: 0.355 / % possible all: 95.2
反射
*PLUS
% possible obs: 98.2 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge F obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.344

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→6 Å / 交差検証法: RFREE / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 265 -5%
Rwork0.2363 ---
obs0.2363 4865 5.4 %-
all-4923 --
原子変位パラメータBiso mean: -0.547 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.434 Å20 Å20 Å2
2--1.375 Å20 Å2
3---1.059 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数429 0 0 94 523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d9.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.485 22 -
Rwork0.358 --
obs-548 95 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.259 / Rfactor Rwork: 0.236
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0074
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.61
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg9.5

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る