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- PDB-1q7a: Crystal structure of the complex formed between russell's viper p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q7a
タイトルCrystal structure of the complex formed between russell's viper phospholipase A2 and an antiinflammatory agent oxyphenbutazone at 1.6A resolution
要素Phospholipase A2 VRV-PL-VIIIa
キーワードHYDROLASE / Phospholipase A2 / Venom / Antiinflammatory compound
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase A2 / calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / lipid catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / phospholipid metabolic process / phospholipid binding / toxin activity / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
METHANOL / Chem-OPB / Basic phospholipase A2 VRV-PL-VIIIa
類似検索 - 構成要素
生物種Daboia russellii pulchella (ヘビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Singh, N. / Jabeen, T. / Sharma, S. / Singh, T.P.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Phospholipase A2 as a target protein for nonsteroidal anti-inflammatory drugs (NSAIDS): crystal structure of the complex formed between phospholipase A2 and oxyphenbutazone at 1.6 A resolution.
著者: Singh, N. / Jabeen, T. / Somvanshi, R.K. / Sharma, S. / Dey, S. / Singh, T.P.
履歴
登録2003年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999 Sequence The five residues represent mutations in the current isoform of Phospholipase A2 structure

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase A2 VRV-PL-VIIIa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1785
ポリマ－13,6301
非ポリマー5494
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.000, 53.000, 48.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Phospholipase A2 VRV-PL-VIIIa / Phosphatidylcholine 2- acylhydrolase


分子量: 13629.767 Da / 分子数: 1 / 断片: Phospholipase A2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: venom secretion / 由来: (天然) Daboia russellii pulchella (ヘビ) / 参照: UniProt: P59071, phospholipase A2
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-OPB / 4-BUTYL-1-(4-HYDROXYPHENYL)-2-PHENYLPYRAZOLIDINE-3,5-DIONE / OXYPHENBUTAZONE


分子量: 324.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H20N2O3
#4: 化合物 ChemComp-MOH / METHANOL


分子量: 32.042 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M ammonium sulphate,30% Methanol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.541812 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年5月13日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541812 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. all: 15926 / Num. obs: 15926 / % possible obs: 98.3 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 377 / Rsym value: 0.218 / % possible all: 88.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FB2.pdb

1fb2


解像度: 1.6→18.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 836357.4 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 704 5 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.209 15926 --
obs0.209 14020 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.6287 Å2 / ksol: 0.339296 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.88 Å20 Å20 Å2
2--0.88 Å20 Å2
3----1.75 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→18.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数944 0 36 111 1091
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.021.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.142.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 103 5.7 %
Rwork0.34 1719 -
obs-377 88.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMOPB.TOP
X-RAY DIFFRACTION4OPB.PARION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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