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万見
- PDB-1q6a: Solution Structure of the C-terminal Domain of Thermosynechococcu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q6a
タイトルSolution Structure of the C-terminal Domain of Thermosynechococcus elongatus KaiA (ThKaiA180C); Averaged Minimized Structure
要素Circadian clock protein KaiA homolog
キーワードCIRCADIAN CLOCK PROTEIN / All alpha-helix protein / Homodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


circadian rhythm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
KaiA/RbsU domain / Circadian clock protein KaiA, N-terminal / Circadian clock protein KaiA, N-terminal domain / KaiA N-terminal domain profile. / Circadian clock protein KaiA / Circadian clock protein KaiA, C-terminal / KaiA C-terminal domain / KaiA C-terminal domain profile. / KaiA / KaiA/RbsU helical domain superfamily ...KaiA/RbsU domain / Circadian clock protein KaiA, N-terminal / Circadian clock protein KaiA, N-terminal domain / KaiA N-terminal domain profile. / Circadian clock protein KaiA / Circadian clock protein KaiA, C-terminal / KaiA C-terminal domain / KaiA C-terminal domain profile. / KaiA / KaiA/RbsU helical domain superfamily / Methyltransferase, Methionine Synthase (B12-binding Domains); Chain A, domain 1 / CheY-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Circadian clock oscillator protein KaiA / Circadian clock oscillator protein KaiA
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosynechococcus elongatus (バクテリア)
手法溶液NMR / Distance geometry, Simulated Annealing, Radius-of-gyration, Carbon chemical shift, conformational database potential refinement
Model type detailsminimized average
データ登録者Vakonakis, I. / Sun, J. / Holzenburg, A. / Golden, S.S. / LiWang, A.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: NMR structure of the KaiC-interacting C-terminal domain of KaiA, a circadian clock protein: Implications for KaiA-KaiC interaction
著者: Vakonakis, I. / Sun, J. / Wu, T. / Holzenburg, A. / Golden, S.S. / LiWang, A.C.
履歴
登録2003年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Circadian clock protein KaiA homolog
B: Circadian clock protein KaiA homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2032
ポリマ－25,2032
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Circadian clock protein KaiA homolog


分子量: 12601.585 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain (ThKaiA180C) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermosynechococcus elongatus (バクテリア)
株: BP-1 / 遺伝子: KaiA / プラスミド: pET-32a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8RR35, UniProt: Q79V62*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1234D 13C-separated NOESY
1343D 13C-edited, 12C filtered NOESY
143HACAHB
151HNHB
163BRCTCO/CN
172CBCA(CO)NH
182CBCANH
NMR実験の詳細Text: This is the oxidized form of the protein. A disulfide bond connects residue C96 of each monomeric unit.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.3 mM ThKaiA180C U-15N, 20 mM NaCl, 20 mM phosphate buffer, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
21.3 mM ThKaiA180C U-15N,U-13C, 20 mM NaCl, 20 mM phosphate buffer, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
31.3 mM ThKaiA180C U-15N,U-13C, 20 mM NaCl, 20 mM phosphate buffer, 100% D2O100% D2O
41 mM ThKaiA180C U-15N,U-13C, 1 mM ThKaiA180C NA-N,NA-C, 20 mM NaCl, 20 mM phosphate buffer, 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM NaCl, 20 mM NaPi / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 323 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.1 Rev 2002.044.17.08Delaglio解析
PIPP4.2.6Garrettデータ解析
XPLOR-NIH2.9.1Clore構造決定
VNMR6.1 Rev. CVarian Assoc.collection
XPLOR-NIH2.9.1Clore精密化
精密化手法: Distance geometry, Simulated Annealing, Radius-of-gyration, Carbon chemical shift, conformational database potential refinement
ソフトェア番号: 1
詳細: The structure is based on 2207 restraints of which 1740 are NOE restraints.
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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