Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999
SEQUENCE THE REFERENCE FOR THE PEPTIDE IS GRAGEROV, A., ZENG, L., ZHAO, W., BURKHOLDER, W., AND ...SEQUENCE THE REFERENCE FOR THE PEPTIDE IS GRAGEROV, A., ZENG, L., ZHAO, W., BURKHOLDER, W., AND GOTTESMAN, M.E., SPECIFICITY OF DNAK-PEPTIDE BINDING. J.MOL. BIOL. (1994) 235, 848-854.
分子量: 786.941 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 864-870 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized.
-
実験情報
-
実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
3D 13C-separated NOESY
1
2
1
3D 15N-separated NOESY
1
3
1
H(C)CH TOCSY
1
4
1
(H)CCH TOCSY
1
5
1
15N FILTERED/EDITED NOESY
1
6
1
13C FILTERED/EDITED NOESY
-
試料調製
詳細
内容: 0.66 mM DnaK(393-507); 3.3 mM NRLLLTG; 10 mM sodium phosphate buffer, pH 7.4 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態
イオン強度: 10 mM sodium phosphate / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR
-
NMR測定
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長
相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ
製造業者
モデル
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Varian INOVA
Varian
INOVA
800
1
Bruker AMX
Bruker
AMX
500
2
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
VNMR
2.6
varian
collection
VNMR
2.6
varian
解析
NMRPipe
Delaglio
解析
XEASY
3.2
Wuthrich
データ解析
ARIA/(CNS)
1
Nilges
構造決定
ARIA/(CNS)
1
Nilges
精密化
精密化
手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造
選択基準: closest to the average
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 15