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万見
- PDB-1q5i: Crystal structure of bacteriorhodopsin mutant P186A crystallized ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q5i
タイトルCrystal structure of bacteriorhodopsin mutant P186A crystallized from bicelles
要素Bacteriorhodopsin
キーワードMEMBRANE PROTEIN / alpha helix
機能・相同性
機能・相同性情報


light-driven active monoatomic ion transmembrane transporter activity / photoreceptor activity / phototransduction / monoatomic ion channel activity / proton transmembrane transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial rhodopsins retinal binding site. / Bacterial rhodopsins signature 1. / Rhodopsin, retinal binding site / Bacteriorhodopsin-like protein / Archaeal/bacterial/fungal rhodopsins / Bacteriorhodopsin-like protein / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RETINAL / Bacteriorhodopsin
類似検索 - 構成要素
生物種Halobacterium salinarum (好塩性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yohannan, S. / Faham, S. / Yang, D. / Whitelegge, J.P. / Bowie, J.U.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: The evolution of transmembrane helix kinks and the structural diversity of G protein-coupled receptors.
著者: Yohannan, S. / Faham, S. / Yang, D. / Whitelegge, J.P. / Bowie, J.U.
履歴
登録2003年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacteriorhodopsin
B: Bacteriorhodopsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3764
ポリマ－53,8072
非ポリマー5692
水1,51384
1
A: Bacteriorhodopsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1882
ポリマ－26,9031
非ポリマー2841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Bacteriorhodopsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1882
ポリマ－26,9031
非ポリマー2841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.629, 108.721, 56.093
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.46, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Bacteriorhodopsin / BR


分子量: 26903.463 Da / 分子数: 2 / 変異: P186A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Halobacterium salinarum (好塩性) / 株: L33 / 遺伝子: BOP OR VNG1467G / プラスミド: pMPK85 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02945
#2: 化合物 ChemComp-RET / RETINAL / (7Z,9Z,11Z,13Z)-レチナ-ル


分子量: 284.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.96 %
結晶化温度: 310 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: DMPC, CHAPSO, sodium phosphate, hexanediol, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 310.0K
結晶化
*PLUS
pH: 3.7 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12 M1reservoirpH4.5NaH2PO4
20.8 M1reservoirpH3.7NaH2PO4
30.09 Mhexanediol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月22日
放射モノクロメーター: Double-crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→500 Å / Num. obs: 24112 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / % possible all: 92.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PY6

1py6


解像度: 2.3→500 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Crystal twinning was observed. Twinning operation = -h, -k, h+l. Twinning fraction = 0.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1100 5 %SHELLS
Rwork0.194 ---
all0.198 21866 --
obs0.198 20507 93.8 %-
Refine analyze
ObsFree
Luzzati d res low5 Å-
Luzzati sigma a0.24 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3508 0 40 84 3632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0078
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.814
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.131.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.5852
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.3882.5
LS精密化 シェル最高解像度: 2.3 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.256 1100
Rwork0.195 -
obs-20507
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water.param
X-RAY DIFFRACTION3ret.param
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.255 / Rfactor Rwork: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.814

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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