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- PDB-1q52: Crystal Structure of Mycobacterium tuberculosis MenB, a Key Enzym... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q52
タイトルCrystal Structure of Mycobacterium tuberculosis MenB, a Key Enzyme in Vitamin K2 Biosynthesis
要素menB
キーワードLYASE / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


1,4-dihydroxy-2-naphthoyl-CoA synthase / 1,4-dihydroxy-2-naphthoyl-CoA synthase activity / menaquinone biosynthetic process / protein hexamerization / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
1,4-Dihydroxy-2-naphthoyl-CoA synthase, MenB / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase, Chain A, domain 2 / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 / Enoyl-CoA hydratase, C-terminal / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex ...1,4-Dihydroxy-2-naphthoyl-CoA synthase, MenB / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase, Chain A, domain 2 / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 / Enoyl-CoA hydratase, C-terminal / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-dihydroxy-2-naphthoyl-CoA synthase / 1,4-dihydroxy-2-naphthoyl-CoA synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Truglio, J.J. / Theis, K. / Feng, Y. / Gajda, R. / Machutta, C. / Tonge, P.J. / Kisker, C. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of Mycobacterium tuberculosis MenB, a key enzyme in vitamin K2 biosynthesis.
著者: Truglio, J.J. / Theis, K. / Feng, Y. / Gajda, R. / Machutta, C. / Tonge, P.J. / Kisker, C.
履歴
登録2003年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: menB
B: menB
C: menB
D: menB
E: menB
F: menB
G: menB
H: menB
I: menB
J: menB
K: menB
L: menB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)416,78312
ポリマ－416,78312
非ポリマー00
水53,7572984
1
A: menB
B: menB
C: menB
D: menB
E: menB
F: menB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,3926
ポリマ－208,3926
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area34740 Å2
ΔGint-179 kcal/mol
Surface area50460 Å2
手法PISA
2
G: menB
H: menB
I: menB
J: menB
K: menB
L: menB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,3926
ポリマ－208,3926
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33820 Å2
ΔGint-171 kcal/mol
Surface area50610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.375, 139.432, 142.027
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.29, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The asymmetric unit contains 2 biologically active hexamers

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要素

#1: タンパク質
menB


分子量: 34731.938 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: O06414, UniProt: P9WNP5*PLUS, 1,4-dihydroxy-2-naphthoyl-CoA synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2984 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.22 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: dioxane, ammonium sulfate, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.5-2 %dioxane1reservoir
21.2-1.3 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MMES1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 312176
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 50 Å / % possible obs: 97.9 % / Num. measured all: 1210072 / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.506 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BEAST位相決定
COMO位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 3.114 / SU ML: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21861 15654 5 %RANDOM
Rwork0.19538 ---
all0.19749 ---
obs0.19749 312176 97.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.313 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25503 0 0 2984 28487
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.02126151
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7941.92635458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.94353216
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.23723
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0220694
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.213426
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.22788
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.160.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2360.265
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1941.516019
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.981225534
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.098310132
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8044.59924
LS精密化 シェル解像度: 1.803→1.849 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.322 1031
Rwork0.286 19920
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Rfactor Rfree: 0.218 / Rfactor Rwork: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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