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- PDB-1q4o: The structure of the polo box domain of human Plk1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q4o
タイトルThe structure of the polo box domain of human Plk1
要素Serine/threonine-protein kinase PLK
キーワードTRANSFERASE / Serine/threonine-protein kinase / ATP-binding / Nuclear protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / regulation of protein binding / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / nuclear membrane disassembly / homologous chromosome segregation / polo kinase ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / regulation of protein binding / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / nuclear membrane disassembly / homologous chromosome segregation / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / Phosphorylation of Emi1 / protein localization to nuclear envelope / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / anaphase-promoting complex binding / Phosphorylation of the APC/C / outer kinetochore / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of mitotic spindle assembly / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / microtubule bundle formation / mitotic chromosome condensation / Polo-like kinase mediated events / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / centrosome cycle / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / sister chromatid cohesion / regulation of mitotic cell cycle phase transition / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of proteolysis / mitotic sister chromatid segregation / mitotic cytokinesis / centriolar satellite / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / spindle midzone / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / protein localization to chromatin / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic cell cycle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / centriole / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / Condensation of Prophase Chromosomes / regulation of cytokinesis / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / RHO GTPases Activate Formins / protein destabilization / establishment of protein localization / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / kinetochore / spindle pole / positive regulation of protein localization to nucleus / spindle / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / G2/M transition of mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / midbody / peptidyl-serine phosphorylation / microtubule binding / regulation of cell cycle / protein kinase activity / protein ubiquitination / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / chromatin / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site ...POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Cheng, K.Y. / Lowe, E.D. / Sinclair, J. / Nigg, E.A. / Johnson, L.N.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: The crystal structure of the human polo-like kinase-1 polo box domain and its phospho-peptide complex.
著者: Cheng, K.Y. / Lowe, E.D. / Sinclair, J. / Nigg, E.A. / Johnson, L.N.
履歴
登録2003年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK
B: Serine/threonine-protein kinase PLK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5442
ポリマ－54,5442
非ポリマー00
水4,089227
1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2721
ポリマ－27,2721
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine-protein kinase PLK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2721
ポリマ－27,2721
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.741, 42.021, 80.727
Angle α, β, γ (deg.)103.16, 93.88, 91.32
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK / PLK-1 / Serine-threonine protein kinase 13 / STPK13


分子量: 27272.113 Da / 分子数: 2 / 断片: Polo box domain of Plk1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK OR PLK1 / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) pLysS
参照: UniProt: P53350, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 4000, sodium citrate and ammonium acetate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
25-10 %(v/v)PEG40001reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoirpH6.0
40.1 Mammonium acetate1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンELETTRA 5.2R10.998
シンクロトロンESRF ID2920.9792
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1CCD2003年6月6日mirrors
ADSC QUANTUM 42CCD2003年7月6日mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si monchromator and toroidal focusing mirrorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si monchromator and cylindrical grazing incidence mirrorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9981
20.97921
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 21172 / Num. obs: 20156 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 31.2 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.146 / % possible all: 92
反射
*PLUS
Num. measured all: 103961 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 % / Rmerge(I) obs: 0.146

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
REFMAC5.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: Model derived from a SOLVE phased map from data of a Se-Met derivative

解像度: 2.2→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 1041 -Random
Rwork0.198 ---
all0.203 20156 --
obs0.198 19093 95.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å20.22 Å20.45 Å2
2---0.88 Å2-1.86 Å2
3---1.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3395 0 0 227 3622
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.002
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.72
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.62
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 78 -
Rwork0.227 --
obs-1266 92 %
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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