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- PDB-1q3p: Crystal structure of the Shank PDZ-ligand complex reveals a class... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q3p
タイトルCrystal structure of the Shank PDZ-ligand complex reveals a class I PDZ interaction and a novel PDZ-PDZ dimerization
要素
  • C-terminal hexapeptide from Guanylate kinase-associated protein
  • Shank1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / shank / PDZ / GKAP
機能・相同性
機能・相同性情報


somatostatin receptor binding / determination of affect / synaptic receptor adaptor activity / olfactory behavior / synapse maturation / Neurexins and neuroligins / negative regulation of actin filament bundle assembly / structural constituent of postsynaptic density / righting reflex / vocalization behavior ...somatostatin receptor binding / determination of affect / synaptic receptor adaptor activity / olfactory behavior / synapse maturation / Neurexins and neuroligins / negative regulation of actin filament bundle assembly / structural constituent of postsynaptic density / righting reflex / vocalization behavior / habituation / protein localization to synapse / ankyrin repeat binding / regulation of AMPA receptor activity / dendritic spine morphogenesis / positive regulation of dendritic spine development / social behavior / adult behavior / associative learning / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / long-term memory / ionotropic glutamate receptor binding / G protein-coupled receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / SH3 domain binding / signaling receptor complex adaptor activity / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / PDZ domain / Pdz3 Domain / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain ...: / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / PDZ domain / Pdz3 Domain / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Im, Y.J. / Lee, J.H. / Park, S.H. / Park, S.J. / Rho, S.-H. / Kang, G.B. / Kim, E. / Eom, S.H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of the Shank PDZ-ligand complex reveals a class I PDZ interaction and a novel PDZ-PDZ dimerization
著者: Im, Y.J. / Lee, J.H. / Park, S.H. / Park, S.J. / Rho, S.-H. / Kang, G.B. / Kim, E. / Eom, S.H.
履歴
登録2003年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Shank1
B: Shank1
C: C-terminal hexapeptide from Guanylate kinase-associated protein
D: C-terminal hexapeptide from Guanylate kinase-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5844
ポリマ－25,5844
非ポリマー00
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA
2
A: Shank1
B: Shank1
C: C-terminal hexapeptide from Guanylate kinase-associated protein
D: C-terminal hexapeptide from Guanylate kinase-associated protein

A: Shank1
B: Shank1
C: C-terminal hexapeptide from Guanylate kinase-associated protein
D: C-terminal hexapeptide from Guanylate kinase-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1678
ポリマ－51,1678
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area8500 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.763, 60.763, 157.902
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Shank1


分子量: 12073.959 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: shank1 / プラスミド: pGEX4T1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9WV48
#2: タンパク質・ペプチド C-terminal hexapeptide from Guanylate kinase-associated protein / C-terminal hexapeptide from GKAP


分子量: 717.791 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: EAQTRL sequence is the C-terminal hexapeptide of GKAP protein in rattus norvegicus
参照: GenBank: 19923689
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.25 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 6000, KCl, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Park, S.H., (2002) Acta Cryst., D58, 1353.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH7.4
32 mMpeptide1drop
416 %(w/v)PEG60001reservoir
50.2 M1reservoirKCl
6100 mMMES-NaOH1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→30 Å / Num. all: 64296 / Num. obs: 61853 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 30.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 50.9
反射 シェル解像度: 2.25→2.29 Å / Rmerge(I) obs: 0.258 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / Rsym value: 0.258 / % possible all: 96.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1Q3O

1q3o


解像度: 2.25→29.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 840523.46 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 718 5 %RANDOM
Rwork0.251 ---
all0.253 14786 --
obs0.251 14239 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.5189 Å2 / ksol: 0.359095 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.78 Å20 Å20 Å2
2--0.78 Å20 Å2
3----1.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1667 0 0 44 1711
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.651.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.342.5
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 126 5.5 %
Rwork0.293 2183 -
obs--96.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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